1

Тема: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Пикотехнология белков

Видим белковую молекулу в объёме и в деталях

100%  2D и 3D структура белковой молекулы с точностью до пикометра и все без исключения участки

В отличие от РСА, который "видит" только 3% белков и не замечает десятки крайних аминокислотных остатков- "хвостов" новая технология показывает 100% структуры 100% белков. Только 3% белков подлежат кристаллизации, т.е. исследованию методом рентгено-структурного анализа

Организатор заказа получает 80% выплаты от заказчиком

http://nanoworld.org.ru/forum/1/





КАК ЧИТАТЬ ДИАГРАММЫ ПИКОТЕХНОЛОГИИ

СОКРАЩЁННАЯ ДИАГРАММА

Красный - альфа-спираль.
Оранжевый - 310-спираль.
Розовый - одиночный код альфа/310 спиралей.
Голубой - пи-спираль.
Зеленый - бета-спираль.
Сиреневый - метиониновая спираль. У неё более крупный шаг "резьбы", чем у обычной альфа-спирали.
Черный в сокращённом представлении и белый в развернутом означают либо неизвестный код, либо конец трансляции.
Циклическое повторение цветов - программная спираль.

https://img-fotki.yandex.ru/get/898391/158289418.498/0_1859fc_e2e79c6_orig.png

ПОЛНАЯ ДИАГРАММА

1 - порядковый номер аминокислотного остатка в белковой молекуле
2 - триплетный код
3 - однобуквенный код аминокислотного остатка
4 - трёхбуквенное обозначение аминокислотного остатка
5 - упрощённый композиционный код
6 - графическая интерпретация упрощенного композиционного кода
7 - композиционный код
8 - графическая интерпретация композиционного кода
9 - нота, которая звучит при установке данной аминокислоты в растущую белковую цепь
10 - графическое изображение ноты (или ударного инструмента)


Программные спирали - это повторение последовательности композиций. Например, один код альфа-спирали, затем один код пи-спирали. n(35) задаёт программную спираль, а n3 или n5 - простые спирали (пи-спираль и альфа-310-спираль).
1111111111111111111 - прямая альфа-спираль
4444444444444444444 - прямая 310-спираль
3333333333333333333 - прямая пи-спираль
2222222222222222222 - прямая бета-спираль
232323 - программная 23-спираль
141414 - программная 14-спираль
http://nanoworld.org.ru/post/94081/#p94081

https://img-fotki.yandex.ru/get/509063/158289418.498/0_1859fd_27b43600_orig.png



Пи-спирали есть и в официальной науке, а в Пикотехнологии. http://nanoworld.org.ru/post/94083/#p94083 В официальной науке считается, что бета-тяжи плоские, т.е. "спираль с поворотом каждой следующей аминокислоты на 180 градусов. Пикотехнологические модели показывают, что это не тяжи, а именно правые спирали (2.5 остатка на виток). 310-спираль правая. Имеет примерно 3 остатка на виток. Альфа-спираль тоже правая. Имеет ~3.6 остатков на виток. Пи-спираль левая имеет примерно 4.1 остатка на виток: http://info-farm.ru/alphabet_index/p/pi-spiral.html .

Модели всех типов простых спиралей показаны здесь: http://nanoworld88.narod.ru/data/302.htm

Моделирование аминокислотных остатков http://nanoworld88.narod.ru/data/279.htm



ЧТО ОЗНАЧАЕТ НОТНАЯ ЗАПИСЬ В ПРАВОЙ ЧАСТИ ДИАГРАММЫ ПИКОТЕХНОЛОГИИ?

У каждой аминокислоты есть радикал, который "отзванивает" ноту на частоте, которую я рассчитал по формуле пружинного и математического маятников
Формула эта имеет вид: f = sqrt(1/(Sum(ml))), где
f - частота
m - масса атома в радикале
l - Расстояние атома до точки закрепления радикала
Суммируются произведения масс на расстояние до точки закрпления для одного радикала. Из обратной величины извлекается квадратный корень.
Понятно, что это - грубая оценка резонансных частот, поэтому они многократно уточнялись, в частности, по гармоничности мелодий, звучащих в зонах активных центров белковых молекул. Эта работа ещё далека до завершения. Очевидно, что в частотах есть ошибки. Поэтому встречаются "фальшивые нотки"  http://nanoworld.org.ru/post/93998/#p93998



ИНФОРМАТИВНОСТЬ ПИКОТЕХНОЛОГИИ

https://img-fotki.yandex.ru/get/893194/158289418.498/0_1859fe_42c2eed0_orig.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/477847/158289418.498/0_1859ff_f066b0ba_orig.png

СУТЬ  МЕТОДА

http://nanoworld88.narod.ru/data/302.htm

Триплеты ДНК кодируют аминокислоты. По таблице обычного генетического кода:

https://img-fotki.yandex.ru/get/509739/158289418.498/0_185a00_494c8c31_orig.jpg

Кушелев: В упрощённом представлении третья (как бы лишняя) буква управляет углом поворота. Это я понял, когда сделал 3D модель аминокислотного остатка. Один аминокислотный остаток можно повернуть относительно другого на углы 0, 120 и 240 градусов. Когда я в этом убедился, построив пластмассовые модели нескольких белковых молекул, начались уточнения. Ведь водородные связи между соседними витками спирали могут слегка менять углы поворота. Анализ белковых структур помог составить таблицу композиционного генетического кода http://nanoworld.org.ru/post/94014/#p94014 .



Кушелев: Официальная наука "знает" альфа-спираль, 310-спираль, пи-спираль и бета-тяж (не знает, что спираль). В устаревшей официальной науке спирали не кодируются. Для того, чтобы узнать их код, нужно открыть композиционный генетический код, что, собственно, я и сделал в 1992-ом году. Я составил её по этим данным: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 920204.htm


В упрощённой модели пикотехнологии учитывается поворот вокруг одной оси на 3 разных угла. Вариант "альфа" в дальнешем расщепляется на "Альфа-спираль", "310-спираль", "одиночный альфа-код". http://nanoworld.org.ru/post/94009/#p94009

https://img-fotki.yandex.ru/get/509063/158289418.498/0_185a01_e2c81f39_orig.png

ПОЧЕМУ ПИКОТЕХНОЛОГИЯ ТОЧНА НА 100%



Специалисты по РСА просто не в курсе, что электрон имеет "скелет" в виде кольца диаметром типа 1.7 ангстрема (для внешних оболочек водорода, углерода, азота, кислорода... Кольцевые "скелеты" электронов формируют кольцегранные электронные оболочки и кольцевые механизмы молекул. Модели этих механизмов показывают, как складываются альфа-спираль, 310-спираль, смешанные альфа-310-спирали, пи-спирали и бета-спирали, которые оказались не по 2 остатка на виток. Кольцегранные модели помогут специалистам по РСА более точно определять структуры белков и не только. Кстати, пикотех не может определить структуры, полученные не по программе рибосомой. Если после сборки белка он обработан ферментами, например, разрезан и переделан, то программа "Пикотех" об этом не знает. Так что полностью пренебрегать РСА не стоит. Но в плане дополнения РСА "весит" в несколько раз меньше, чем "Пикотех". http://nanoworld.org.ru/post/94089/#p94089



В современных базах данных структура белка изображается в виде опознанных участков альфа и 310-спиралей.

https://img-fotki.yandex.ru/get/876984/158289418.498/0_185a02_c1602d27_orig.jpg

https://img-fotki.yandex.ru/get/894110/158289418.498/0_185a03_84676294_orig.jpg



Здесь спиральные участки (альфа- и 310-) показаны красным цветом. Остальное - неопознанная часть. В настоящее время считается, что белок в неопознанной части не имеет определенной структуры, но пикотехнология показала, что это не так. В программе "Пикотех" вся структура определена. http://nanoworld.org.ru/post/93980/#p93980

https://img-fotki.yandex.ru/get/876984/158289418.498/0_185a04_236de89a_orig.jpg



Данный белок состоит из программных спиралей, но в стандартном представлении его покажут либо вообще без структуры, либо изобразят кусками альфа- и 310-спиралей. Оба варианта в корне ошибочны.
Ещё один типовой пример ошибки - изображение структуры коллагена тройной альфа-спиралью. В действительности структура данного коллагена представляет собой одинарную, но программную 335-спираль:

https://img-fotki.yandex.ru/get/878955/158289418.498/0_185a05_9329ef4c_orig.png


Хотя специалисты по РСА (рентгеноструктурному анализу) заявляют, что точность метода достигает долей ангстрема (меньше размера одного атома), но в действительности не могут на протяжении десятилетий отличить тройную альфа-спираль от программной 335-спирали коллагена. Это значит, что они не могут достичь атомной точности даже сегодня. Реальная погрешность РСА находится в диапазоне от нескольких атомных радиусов до сотен атомных радиусов. Например, "хвосты" белковых молекул (до 50 аминокислотных остатков) РСА может вообще не заметить. А это - сотни атомных радиусов в длину.



РСА часто ошибается при распознании спиральных участков. Иногда вообще не замечает или показывает там, где спирали нет. А перепутать альфа-спираль с 310- Пи- или программной спиралью – элементарно. http://nanoworld.org.ru/post/94010/#p94010



Вместо тройной спирали коллагена" программа Пикотех показывает одиночную, но "трёхзаходную" программную 335-спираль. Другими словами форма похожа, но микроструктура другая. И получена в автоматическом режиме, т.е. по табличной функции. http://nanoworld.org.ru/post/94011/#p94011



РАБОТОСПОСОБНОСТЬ ПИКОТЕХНОЛОГИИ

Кушелев: Работоспособность пикотехнологии имеет смысл демонстрировать во-первых на уровне вторичной структуры длинных спиралей. В т.ч. программных: http://nanoworld.org.ru/topic/1656/
Для них легко получать точные 3D-модели.
Акцент имеет смысл сделать на замыкании циклов лизоцима. Случайно получить замыкание циклов невозможно. Вероятность типа 1/30 000 000 000. А для программных спиралей случайность имеет вероятность типа 4^-3982=4e-2398 Подробнее: http://nanoworld.org.ru/topic/1656/page/5/
Далее имеет смысл демонстрировать возможности Пикотех на примере белков заказчиков. Заказчики сами увидят свои белки более точно, чем о них рассказывают специалисты по РСА. Именно это и привлечёт заказчиков к более тщательному ознакомлению и использованию новой технологии. Они должны убедиться в её работоспособности и эффективности не по наслышке.
У меня уже был негативный опыт работы с заказчиками через посредников. Искаженная и неполная информация о новой технологии только отпугивает заказчиков. Они думают, что результаты работы Пикотех должны полностью совпасть с результатами РСА. Это не так. На уровне вторичной структуры Пикотех имеет 100%-ную достоверность, а РСА на уровне 70%. 97% белков для РСА вообще недоступны, т.к. они не кристаллизуются.
Преодолеть барьер слепой веры в РСА - дело тонкое. С помощью "испорченного телефона" задача не решается. Так что ждём потенциальных заказчиков, например, на форуме лаборатории Наномир или в скайпе. В этом случае есть шанс донести до них информацию о новой технологии без искажений.
http://nanoworld.org.ru/post/94006/#p94006



ПУБЛИКАЦИИ

Монография «Геометрия живого наномира. Пикотехнология белков»  2016 https://www.morebooks.de/ru/search?utf8 … 0%BE%D0%B2

Конкурсный проект на Конкурс Министерства Образования и Науки 1993  http://nanoworld.org.ru/post/93984/#p93984   Текст  http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 930114.htm

Таблицы по химии, Российская академия образования, 2006   http://nanoworld88.narod.ru/data/250.htm

Медаль ВДНХ за пикотехнологические модели молекул 1989  http://www.sciteclibrary.ru/cgi-bin/yab … 691890/113



ПРИМЕРЫ  2D И 3D СТРУКТУР БЕЛКА

http://nanoworld.org.ru/post/94033/#p94033

http://nanoworld.org.ru/post/94044/#p94044

http://nanoworld.org.ru/post/94186/#p94186

2

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Публикации по Пикотехнологии
https://fotki.yandex.ru/users/rfcrurfcru/album/105743/
Кушелев А.Ю., Полищук С.Е., Неделько Е.В., Кожевников Д.Н., Писаржевский С.А., Яким В.В., Марковский В.С., Беляев В.В. Построения масштабной модели структуры белка. // "Актуальные проблемы современной науки". - 2002, N2(5). - с.236-243.

Видео на YouTube
Модели белковых молекул из пластмассовых колец
https://www.youtube.com/watch?v=BHDyQDTI7yo
https://www.youtube.com/watch?v=hX6r-kiyc0I
https://www.youtube.com/watch?v=wcCNDFJFAq8
https://www.youtube.com/watch?v=nVYnVZv6Qr8

Также предлагаю запатентовать молекулярный конструктор в версии А.Ю., по прототипу Даниила Шостина. Кстати, под видом игрушки можно застолбить приоритет по Пикотеху. Если написать правильные слова.

Удастся ли получить Даниила в союзники Пикотехнологии? У него есть известность. Может быть будет ему интересно продвигать тему.  Хотя его могли уже обложить "спонсорами", чтобы "не высовывался" . См. http://nanoworld.org.ru/post/94291/#p94291

3

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Пиктехнология, реклама Виктории Соколик
Список научных публикаций
http://nanoworld.org.ru/post/46748/#p46748



http://nanoworld.org.ru/edit/46746/
Victoriy пишет:
Александр Юрьевич, по Вашей просьбе написала рекламу пикотехнологии для потенциальных заказчиков (текст на английском, ниже эквивалент на русском).
Now one of popular algorithms of modeling of three-dimensional structure of protein who starts with it amino acids sequence, the way model construction on a homology on the basis of the general structural template is.
The novel way of modeling of structural template of protein on determining its nucleotide sequences is elaborated, as the information about the topology of the secondary structure of the protein and its individual structural template is stored directly in the gene for each protein. This information can be decoded in accordance with the table of the genetic code of the structural protein template authoring program Pikotech (PT) and Molecular Constructor (MC) as a coordinate file in pdb-format.
The important advantage of a method is that it is possible to construct the structural template individually for any unknown protein only "having read through" determining it nucleotide sequence. This template serves as a single matrix for three-dimensional structure of all proteins molecules in the post-translational folding in vivo and virtual folding or docking in silico.
В настоящее время одним из популярных алгоритмов моделирования пространственной структуры белка, который исходит из его аминокислотной последовательности, является способ построение модели по гомологии на основе общего структурного шаблона.
Разработан новый способ моделирования структурного шаблона белка по детерминирующей его нуклеотидной последовательности, поскольку информация о топологии вторичной структуры белка и его индивидуальном  структурном шаблоне  содержится непосредственно в гене каждого белка. Эта информация может быть декодирована в соответствии с таблицей генетического кода структурного шаблона белка авторскими программами Пикотех (PT) и Молекулярный конструктор (МС) в виде координатного файла в pdb-формате.
Важным достоинством метода является то, что можно построить структурный шаблон индивидуально для любого неизвестного белка лишь “прочитав” детерминирующую его нуклеотидную последовательность. Такой шаблон служит единой матрицей для пространственной структуры всех молекул данного белка в ходе посттрансляционного фолдинга in vivo и виртуального фолдинга или докинга in silico.
Более детально на первый раз не обязательно, на мой взгляд.
Кушелев: Отлично! Благодарю!
Вы уже отправили материл по почте?




http://nanoworld.org.ru/post/35845/#p35845




Кушелев: Уважаемая Виктория!
Инвестор просит Вас перевести Ваш замечательный текст для Минздрава на английский язык.
Он сказал, что был в Минздраве, и ему там сообщили, что России пикотехнология не нужна. Так что будем рассылать предложение по всему Земному шару. Где-нибудь пикотехнология нужна smile
http://nanoworld.org.ru/topic/674/page/6/
В настоящее время перед исследователями протеома стоит нелёгкий выбор между использованием гомологии (т.е. навязывания близкой, но не его уникальной, структуры) неизвестному белку, либо вероятностное  моделирование с очень жестким ограничением по размерам полипептида и времязатратности.
Наши исследования [1-6] привели к новому методическому подходу в моделировании пространственной структуры белка без ограничений в его размере и степени изученности с помощью программного обеспечения, базирующемся на принципиально ином подходе: декодирование нуклеотидной последовательности, детерминирующей данный белок.
Всё, что необходимо от заказчика, это нуклеотидная последовательность мРНК (транскрипт) интересующего его белка (или код этой нуклеотидной последовательности в базе данных EMBL, или хотя бы код самого белка в базе данных PDB), в самом крайнем случае биологическое название белка. В течение 1-3 суток мы готовы предоставить Вам схему вторичной структуры заказанного белка (2D), модель его пространственной структуры (3D) в виртуальном пространстве, а также файл .pdb с координатами каждого атома белка. Файл .pdb может быть использован по аналогии с файлами закристаллизованных белков из PDB банка для дальнейшего конформационного анализа белка in silico методами молекулярной динамики с учётом физико-химической специфики микроокружения белка или его взаимодействия с лигандами.
В моделях 3D-структуры белка возникает необходимость при изучении функционирования метаболических путей, направленного мутагенеза, исследовании генетически-обусловленных патологий развития и способов их фармакокоррекции. Не обойтись без пространственной модели искомого белка при изучении его доккинга с модулирующими лигандами, в том числе и активных центров биокатализаторов (белковых ферментов и их комплексов с РНК – рибозимов) с субстратами.
Поскольку функцию любого белка определяет, прежде всего, его 3D-структура и только потом аминокислотная последовательность, представляется возможность решать обратную задачу. А именно: моделируя или модифицируя заданную пространственную структуру полипептида в виртуальном пространстве подбирать соответствующую кодирующую нуклеотидную последовательность для него, т.е. генетически управлять функцией белка на уровне конформеров его структуры.
1.    Кушелев А.Ю., Соколик В.В. Пикотехнология – новый подход в моделировании пространственной структуры белка / Заочная Международная научно-практическая конференция «Современная наука: тенденции развития» (24 января 2012), Краснодар: НИЦ Априори. – 2012. – С.203-207.
2.    Соколик В.В. Предсказание пространственной структуры белка insilico на основе информации генома и геометрического алгоритма – альтернатива  квантово-механическому подходу // Материалы Международной научной конференции «Математическое и компьютерное моделирование в биологии и химии. Перспективы развития» (28-30 мая 2012), Казань. – 2012. – С.155-158.
3.    Sokolik V.V. Protein is coded in genome and synthesized in ribosomes as a structural template of a rotameric version sequence of peptide bound configuration // The International Moscow Conference on Computational Molecular Biology, МССМВ-11, Moscow. – 2011. – P. 347–348.
4.    Sokolik V.V. Algorithm of protein structural template decoding according to its determined nucleotide sequence // Fist International Conference “Fundamental medicine: From scalpel toward Genome, Proteome and Lipidome”, Pax Grid Virtual Conferences, Kazan. – 2011. – P. 117–119.
5.    Sokolik V.V. Modeling of the individual structural template of protein on determining it nucleotide sequences // VII Международная конференция по биоинформатике, регуляции структуры геномов и системной биологии. BGRS\SB-2010, Новосибирск. – 2010. – С. 275.
6.    Соколик В.В. Способ моделирования пространственной структуры белка по детерминирующей его нуклеотидной последовательности // Биофизический вестник. – 2010. – Вып. 24 (1). – С. 31-45.

4

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Пикотехнология для менеджеров и заказчиков
English version
llustrations
http://nanoworld.org.ru/post/94241/#p94241



PICOTEKHNOLOGY OF PROTEINES
We see the protein molecule in volume and in detail
100% 2D and 3D structure of the protein molecule to the accuracy of the picometer , all sections without exception
Unlike X-ray diffraction analysis, which "sees" only 3% of proteins and does not notice dozens of extreme amino acid residues - "tails", the new technology shows 100% of the structure of 100% proteins. Only 3% of proteins are subject to crystallization, i.e. X-ray diffraction analysis.
The order's organizer receives 80% of the payment from the customer


HOW TO READ DIAGRAMS OF PIECOTECHNOLOGY
REDUCED DIAGRAM
Red is an alpha helix.
The orange is a 310-spiral.
Pink is a single alpha / 310 spiral code.
Blue is a py-helix.
Green is a beta helix.
Lilac - methionine spiral. It has a larger pitch of "thread" than the usual alpha-helix.
Black in abbreviated form and white in unfold means either an unknown code or the end of the broadcast.
Cyclic repetition of colors - software spiral.


FULL DIAGRAM
1 - ordinal number of the amino acid residue in the protein molecule
2 - triplet code
3 - one-letter code of amino acid residue
4 - three-letter designation of amino acid residue
5 - simplified composition code
6 - graphical interpretation of a simplified composition code
7 - composition code
8 - graphic interpretation of the composition code
9 - a note that sounds when you install this amino acid in a growing protein chain
10 - graphic representation of a note (or percussion instrument)



Program spirals are a repetition of a sequence of compositions. For example, one alpha-helix code, then one pi-helix code. n (35) specifies a program spiral, and n3 or n5 are simple spirals (a pi-helix and an alpha-310 helix).
111111111111111111111 - straight alpha helix
4444444444444444444 - straight 310-spiral
3333333333333333333 - straight pi-helix
2222222222222222222 - direct beta helix
232323 - software 23-spiral
141414 - software 14-spiral


Pi-spiral is in official science and in Pikotekhnology. http://nanoworld.org.ru/post/94083/#p94083
In the official science it is considered that the beta-strands are flat, i.e. "The spiral with the rotation of each next amino acid by 180 degrees." The pico-technological models show that these are not strands, namely right-handed spirals (2.5 residues per turn) .The 310-spiral is right-handed. It has about 3 residues per turn, the alpha helix is also right. ~ 3.6 residues per turn.The pi-helix left has approximately 4.1 residues per turn: http://info-farm.ru/alphabet_index/p/pi-spiral.html.


Models of all types of simple spirals are shown here: http://nanoworld88.narod.ru/data/302.htm
Modeling of amino acid residues http://nanoworld88.narod.ru/data/279.htm


PICTOTECHNOLOGY INFORMATIVITY


THE ESSENCE OF THE METHOD
http://nanoworld88.narod.ru/data/302.htm
DNA triplets encode amino acids. According to the table of the usual genetic code:


Kushelev: In a simplified presentation, the third (as if superfluous) letter controls the angle of rotation. This I understood when I made a 3D model of the amino acid residue. One amino acid residue can be rotated relative to the other at angles of 0, 120 and 240 degrees. When I was convinced of that, having constructed plastic models of several protein molecules, refinements began. After all, hydrogen bonds between adjacent turns of the spiral can slightly change the angles of rotation. Analysis of protein structures helped to make a table of the composite genetic code http://nanoworld.org.ru/post/94014/#p94014.

Kushelev: The official science "knows" the alpha helix, 310-spiral, pi-helix and beta-string (does not know what spiral). In the obsolete official science, spirals are not coded. In order to learn their code, you need to open a composite genetic code, which, in fact, I did in 1992. I compiled it on this data: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 920204.htm


Kushelev: In the simplified model of picotechnology, a rotation around one axis at 3 different angles is taken into account. The variant "alpha" is further split into "Alpha-spiral", "310-spiral", "single alpha-code". http://nanoworld.org.ru/post/94009/#p94009

Specialists in the SAR are simply not aware that the electron has a "skeleton" in the form of a ring with a diameter of 1.7 angstroms (for external envelopes of hydrogen, carbon, nitrogen, oxygen ... Ring "skeletons" of electrons form ring-shaped electronic shells and ring mechanisms of molecules. These mechanisms show how the alpha-helix, 310-helix, mixed alpha-310-helix, pi-helix and beta-helix, which turned out to be not 2 residues per turn, will help the SAR specialists to more accurately determine protein structures and not only.

By the way, pikotech can not determine the structures obtained not by the ribosome program. If after the assembly of protein it is processed by enzymes, for example, it is cut and reworked, the program "Pikotech" does not know about it. So completely disregard the SAR is not worth it. But in terms of additions, the PCA "weighs" several times less than the "Picotech". http://nanoworld.org.ru/post/94089/#p94089


In modern databases, the structure of the protein is depicted in the form of the identified sections of alpha and 310-spirals.


Here, the helical sections (alpha and 310-) are shown in red. The rest is an unidentified part. At present, it is believed that the protein in the unidentified part does not have a specific structure, but picotechnology has shown that this is not so. In the program "Picotech" the whole structure is defined. http://nanoworld.org.ru/post/93980/#p93980
This protein consists of program spirals, but in the standard representation it will be shown either without any structure at all, or represented by pieces of alpha and 310-spirals. Both options are fundamentally wrong.
Another typical example of an error is the image of the collagen structure by a triple alpha helix. In fact, the structure of this collagen is a single, but software 335-spiral:

Although specialists in X-ray diffraction analysis (X-ray structural analysis) say that the accuracy of the method achieves fractions of an angstrom (less than the size of one atom), but in reality they can not distinguish triple alpha helix from the program 335-helix of collagen for decades. This means that they can not achieve atomic precision even today. The actual error of the SAR is in the range of several atomic radii to hundreds of atomic radii. For example, the "tails" of protein molecules (up to 50 amino acid residues) of X-ray diffraction patterns may not be noticed at all. And this - hundreds of atomic radii in length.

X-ray structural analysis is often mistaken when recognizing spiral patches. Sometimes he does not notice at all or shows where there is no spiral. And to confuse the alpha-spiral with a 310-Pi or software spiral is elementary. http://nanoworld.org.ru/post/94010/#p94010
Instead of a triple helix of collagen, the Picotech program shows a single, but a three-pass program 335-spiral, in other words, the shape is similar, but the microstructure is different, and was obtained automatically, that is, according to a tabular function http://nanoworld.org. en / post / 94011 / # p94011


PICTOTECHNOLOGY  WORKING CAPACITY
Kushelev: The efficiency of picotechnology makes sense to demonstrate firstly at the level of the secondary structure of long spirals. Including software: http://nanoworld.org.ru/topic/1656/
For them, it's easy to get accurate 3D models.
Accent makes sense to do on the closure of cycles of lysozyme. It is impossible to get a cycle closure accidentally. Probability of the type 1/30 000 000 000. And for program spirals randomness has a probability of the type 4 ^ -3982 = 4e-2398 More: http://nanoworld.org.ru/topic/1656/page/5/
I already had a negative experience working with customers through intermediaries. Distorted and incomplete information about the new technology only discourages customers. They think that the results of the work of Picotech should completely coincide with the results of X-ray diffraction. This is not true. At the secondary structure level, Pikotech has 100% reliability, and SAR at 70%. 97% of proteins for PCA are not available at all, because they do not crystallize.
Overcoming the barrier of blind faith in the RSA is a delicate matter. With the help of a "spoiled phone" the task is not solved. So we are waiting for potential customers, for example, at the Nanomir laboratory forum or in Skype. In this case, there is a chance to inform them about the new technology without distortion.
http://nanoworld.org.ru/post/94006/#p94006

PUBLICATIONS
Monograph "Geometry of the living nanoworld. Protein picronotry »2016 https://www.morebooks.de/ru/search?utf8 … 0%BE%D0%B2
Competition project for the Competition of the Ministry of Education and Science 1993 http://nanoworld.org.ru/post/93984/#p93984
Text   https://www.morebooks.de/ru/search?utf8 … 0%BE%D0%B2
Tables in Chemistry, Russian Academy of Education, 2006 http://nanoworld88.narod.ru/data/250.htm
VDNKh medal for the pico-technological models of proteine molecules 1989 http://www.sciteclibrary.ru/cgi-bin/yab … 691890/113

EXAMPLES OF 2D AND 3D PROTEIN STRUCTURES
http://nanoworld.org.ru/post/94033/#p94033
http://nanoworld.org.ru/post/94044/#p94044

SITE CONCEPT
http://picosoft.nethouse.ru

5

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Образец СМС сообщения потенциальному заказчику со ссылкой на текст адресованного ему письма

Dear Mr. Nicolas Graham! Could you read more detaild structure of proteine described in your article http://nanoworld.org.ru/post/94310/#p94310
+16263992961  Отправлено сейчас



Текст письма к потенциальному заказчику, которое
размещено в ссылке, приведённой в СМС

Mr. Nicholas A. Graham
Principal Investigator
http://grahamlab.usc.edu/members/
https://viterbi.usc.edu/directory/cv/gr … las_cv.pdf
Office: RTH 509
Lab: PCE 212 & 213
Office: (213)-740-0449
Cell: (626) 399-2961
E-mail: nagraham@usc.edu
Dear Mr. Nicholas A. Graham!
Let me bring to your attention more detailed structure of the protein described in your article  http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore … ureId=5KNZ
We offer you a convenient comparison of the regions of the protein molecules, which gives an accurate spatial representation. Please see the structure you are studying, described by our method  http://nanoworld.org.ru/post/94245/#p94245
How to read a detailed diagram of the secondary structure of a fragment of a protein molecule, you can get by here http://nanoworld.org.ru/post/94241/#p94241
Our models assume the existence of a "rigid" ring-shaped structure in electronic shells connected to polyhedra, which allows us to typologize the shape of the regions of protein molecules and accurately describe them in a three-dimensional scheme upto picometer.
We are glad to be useful in your studies
Yours faithfully
Alexander Kushelev
Head of Nanoworld Laboratory
E-mail
kushelev20120@yandex.ru
Skype
kushelev2009 (Кушелев А.Ю.)
Cell
+7 (903) 2003424
+7 (916) 8265031
+7 (926) 5101703


У всех белков из баз белковых структур есть авторы, которые из исследовали и опубликовали.  Имя автора (первый автор в списке авторов статьи) пропускается через поиску Гугл, поиск выдаёт ссылки на автора, в ссылках находятся его контакты - лаборатория, адрес, телефоны (сотовые и стационарные), почта.  На сотовый номер отправляется СМС.

Копию можно выслать на электронную почту, чтобы понять, пройдёт ли письмо фильтры организации. В этому случае тексты по Методу Пикотехнологии и решение структуры белка этого автора нужно будет прикрепить в прикреплённых файлах.

6

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Обращение к потенциальному заказчику на русском языке


Уважаемый ...........!
Не могли бы вы ознакомиться с более детализированной структурой белка, описанной в Вашей статье,  ...........




Письмо

Уважаемый..........!

Разрешите представить Вашему внимание более детализированную структуру белка, описанную в Вашей статье ...........
Предлагаем Вам удобное описание участков белковых молекул, показывающее точное пространственное расположение атомов. Посмотрите пожалуйста изучаемую Вами структуру, описанную нашим способом http://nanoworld.org.ru/post/94245/#p94245
Как прочитать детализированную диаграмму вторичной структуры фрагмента белковой молекулы, описано здесь http://nanoworld.org.ru/post/94241/#p94241 .  Перевод на английский http://nanoworld.org.ru/post/94309/#p94309
Наши модели предполагают наличие "жестких" кольцеобразных структур в электронных оболочках атомов, соединяющихся в многогранники. Это позволяет нам типологизировать формы участков белковых молекул и точно описать их в трехмерном изображении, с точностью до пикометра.

Рады быть полезными Вам в Ваших исследованиях
С уважением,
А.Ю.Кушелев
Руководитель Лаборатории Наномир
E-mail
kushelev20120@yandex.ru
Skype
kushelev2009 (Кушелев А.Ю.)
Cell
+7 (903) 2003424
+7 (916) 8265031
+7 (926) 5101703

7

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Пикотехнология белков
Материалы для ознакомления

https://nano-world-articles.nethouse.ru … v-na-zakaz

http://picosoft.nethouse.ru/

8

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Некоторые примеры 3D моделей Пикотехнологии белков

https://www.google.ru/search?q=%D0%BC%D … pb97IWT1QM:

https://www.google.ru/search?newwindow= … j-EN_KVAxc

9

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 92 170

Уголок потенциального инвестора

Online service PROTEIN PICOTECHNOLOGY

Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

lololol пишет:

нет доверия вашим расчетам... а сравнить не с чем.. вернее при сравнении с РСА будет другой результат как вы сами писали smile
эталона нету...

Кушелев: Я же написал, что есть три надежных метода проверки.

Первый - достоверная корреляция с данными РСА. Конечно, РСА не даёт высокой достоверности, но она часто выше 50%. А на таких белках, как инсулин, гемоглобин, окситоцин приближается к 100%, т.к. в окситоцине, например, есть замкнутые циклы через дисульфидные мостики. Это позволяет проверить и РСА, и Пикотех.

Второй - замкнутые через дисульфидные мостики циклы типа окситоциновых. Вероятность случайного замыкания шести циклов, насчитывающих десятки аминокислотных остатков из разных окситоцинов, порядка 1/30 000 000 000.

Третий - самоповерка на примере сверхдлинных базовых и программных спиралей, где наблюдается 100%-ная корреляция между вторичной и первичной структурами.

Наконец, специалисты, которые давно исследуют определенные белки, знают о них больше, чем дает РСА за один раз. Поэтому они сразу увидят, что Пикотех даёт более точные структуры, чем РСА.

Проблема в другом.

1. Большинство специалистов просто не знают о пикотехнологии.
2. Те, кто уже узнал, нелюбопытны, работают по инструкции со старой технологией.
3. Те, кто узнал и любопытен могут бояться проблем на работе. Ведь "инициатива наказуема" smile

Поэтому пробить эту дурь цивилизации можно лишь "с размаха", т.е. с привлечением силачей. А пока ждём силачей, цивилизация "сидит в загоне, куда сама себя загнала".

Только предприимчивые люди с нестандартным мышлением смогут пробить нагромождение преград, внедрить новую технологию и стать хозяевами планеты. Так что добро пожаловать, креативные менеджеры, хозяева будущего!

Online service PROTEIN PICOTECHNOLOGY: http://nanoworld.org.ru/topic/1699/

10

Re: Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 92 459

Пикотехнология для менеджеров и заказчиков (Татьяна Рясина)

Кушелев: Здравствуйте, уважаемые коллеги.

Воспользуйтесь бесплатным онлайн-сервисом для определения белковых структур: http://nanoworld.org.ru/topic/1699/

Заказать структуру любого белка можно прямо по указанному адресу, опубликовав ссылку на файл с кодирующей нуклеотидной последовательностью или саму нуклеотидную последовательность.

В течение рабочего дня Вы получите вторичную (а если повезёт, то и третичную) структуру интересующего Вас белка со 100%-ной достоверностью.  Новая технология работает для всех белков, независимо от их способности кристаллизоваться.

На сайте Вы можете посмотреть около 500 выполненных заказов. Это внутренние заказы лаборатории Наномир, которые помогли сделать ряд научных открытий. В частности, обнаружить сверхдлинные (более 1000 витков) спирали белковых молекул, программные белковые спирали, в частности коллаген-I оказался не тройной, а программной спиралью, антигомологию (программную аллотропию) и др.

По совету В.Г.Туманяна была написана научная статья в 1993 году. Развитие этой темы привело к написанию книги "Пикотехнология белков": http://nanoworld.org.ru/topic/1150/

С уважением,
Руководитель лаб. Наномир,
Александр Кушелев
+7-926-5101703
+7-903-2003424
+7-916-8265031

https://img-fotki.yandex.ru/get/880375/158289418.4a4/0_186363_d3dced65_XL.png