1

Тема: Откуда взялись два угла на картах Рамачандрана?

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 84 302

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Откуда взялись два угла на картах Рамачандрана?

https://img-fotki.yandex.ru/get/51393/158289418.3bd/0_1700d0_179dd230_orig.jpg

Исследователь решил, что атомы азота углерода и кислорода пептидной группы лежат в одной плоскости.

http://nanoworld88.narod.ru/data/279_files/0_b3184_d4a57fbc_M.gif
В действительности атом азота находится за пределами плоскости, проходящей через два атома углерода и атом кислорода группы ССОH. В пикотехнологической модели аминокислоты аланина атом азота показан синим цветом, кислород - красным, два атома углерода между ними - голубым. Третий атом углерода - это радикал аланина. Пустой многогранник из колец - это место группы OH, которую замещает азот следующей аминокислоты в процессе построения белковой молекулы рибосомой.

Ошибка под названием "плоскость пептидной группы" как раз и порождает два угла "фи" и "пси" вместо одного, который связан с поворотом очередной аминокислоты на конце тРНК:

http://img-fotki.yandex.ru/get/9223/483405.21a/0_82497_9f79885f_M.gif http://img-fotki.yandex.ru/get/5606/nanoworld2003.2d/0_51263_ece58a32_orig.gif

Внизу находится группа азота, которая замещает группу OH предыдущей аминокислоты, установленной в белковую "цепь".

Однако пептидная группа представляет собой сустав, который может плавно гнуться:

http://img-fotki.yandex.ru/get/9229/158289418.af/0_ae26a_4c84e562_S.gifhttp://img-fotki.yandex.ru/get/9227/158289418.af/0_ae269_3cc06160_S.gifhttp://img-fotki.yandex.ru/get/9217/158289418.af/0_ae268_6a1e1ddb_S.gif
Это позволяет плавно менять угол между соседними аминокислотными остатками.

http://nanoworld88.narod.ru/data/287_files/0_b7b17_b4f5877b_S.gif
Поэтому в одном положении при образовании водородной связи с четвёртым по счёту аминокислотным остатком формируется альфа-спираль белка (примерно 3.6...3.7 аминокислотных остатка на виток),

http://nanoworld88.narod.ru/data/287_files/0_b7b9c_c12759e7_S.gif
а в другом положении при образовании водородной связи с третьим по счёту аминокислотным остатком формируется 310-спираль белка (примерно 3 аминокислотных остатка на виток)

https://img-fotki.yandex.ru/get/41717/158289418.3b8/0_16fca5_ce66ed47_orig.gif
Последовательность кодов альфа-спирали и 310-спирали приводит к запрограммированному плавному изгибу смешанной альфа-310-спирали.

Подробнее: http://nanoworld.org.ru/topic/297/page/58/