481

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 83 639

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Кушелев: Видео, на котором были открыты кольца из 48 аминокислотных остатков белка 3UAO:

https://img-fotki.yandex.ru/get/169451/158289418.3af/0_16ee56_41bc4a05_S.png

Одно кольцо (видео): https://img-fotki.yandex.ru/get/98645/158289418.3af/0_16ee52_2651075e_S.png

Одно кольцо из пептидных групп (видео): https://img-fotki.yandex.ru/get/194858/158289418.3af/0_16ee65_cd422908_S.gif

https://img-fotki.yandex.ru/get/98645/158289418.3af/0_16ee52_2651075e_XL.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/194588/158289418.3af/0_16ee54_79a4545_XL.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/194588/158289418.3af/0_16ee53_83a9dbc_XL.png

Такой композиционный код формирует эти кольца:

144443144443144443144443144443144443144443144443

Скрипт Кушелева, который помог открыть кольца, состоящие из 48 аминокислотных остатков в белке 3UAO:

p = #()
angx=#(10,0,0,10,10); angy=#(30,120,30,30,30); angz=#(97,120,-60,80,80)
--dx=#(2,1.5,1.6,2,2); dy=#(0.6,1,0.8,1,0.6); dz=#(-0.45,0,-0.6,-0.15,-0.45)
dx=#(1.5,1,1.6,1.5,1.5); dy=#(0,-2,-1.5,0,0); dz=#(1.2,-1,-1.2,1.2,1.2)
kk=#(1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3)
ao = mesh vertices: #([1.36,1.414,-0.5],[1.36,1.414,0.5],[1.36,-1.414,-0.5],
[1.36,-1.414,0.5],[0.3599,-1.414,0.5],[0.3599,-1.414,-0.5],[1.86,0.7071,-1],
[2.36,0,-0.5],[1.86,-0.7071,-1],[1.36,0,-1.5],[-0.1401,-0.7071,1],
[1.86,0.7071,1],[2.36,0,0.5],[1.86,-0.7071,1],[1.36,0,1.5],[-0.1401,-0.7071,-1],
[-1.347,4.776,1.022],[-0.6401,4.276,1.522],[0.06697,4.776,1.022],[-0.6401,5.276,0.5217],
[-2.054,4.276,0.5217],[-2.054,4.276,-0.4783],[0.7741,4.276,0.5217],
[0.7741,4.276,-0.4783],[-0.6401,4.276,-1.478],[-1.347,4.776,-0.9783],
[-0.6401,5.276,-0.4783],[0.06697,4.776,-0.9783],[-0.6401,0,-1.478],
[-2.054,1.414,-0.4783],[-2.054,1.414,0.5217],[0.7741,1.414,-0.4783],
[0.7741,1.414,0.5217],[-0.6401,0,1.522],[-2.64,1.414,0.5],[-2.64,1.414,-0.5],
[-1.64,-1.414,-0.5],[-1.64,-1.414,0.5],[-2.64,-1.414,0.5],[-2.64,-1.414,-0.5],
[-1.14,-0.7071,-1],[-3.14,0.7071,1],[-2.64,0,1.5],[-3.14,-0.7071,1],
[-3.64,0,0.5],[-1.14,-0.7071,1],[-3.14,0.7071,-1],[-2.64,0,-1.5],
[-3.14,-0.7071,-1],[-3.64,0,-0.5]) \
faces: #([3,4,5],[5,6,3],[7,8,9],[9,10,7],[13,12,14],[15,14,12],[6,5,11],[3,9,4],
[4,9,13],[13,14,4],[9,8,13],[15,11,4],[4,14,15],[11,5,4],[15,12,2],[9,3,6],
[1,7,10],[1,2,12],[12,8,1],[1,8,7],[12,13,8],[17,18,19],[19,20,17],[25,26,27],
[27,28,25],[24,28,23],[28,20,23],[28,27,20],[20,19,23],[17,21,18],[23,19,18],
[26,22,21],[21,20,26],[26,20,27],[21,17,20],[22,26,25],[21,22,30],[30,31,21],
[22,25,29],[29,30,22],[34,18,21],[21,31,34],[33,23,18],[18,34,33],[23,33,24],
[24,33,32],[25,28,24],[32,29,25],[25,24,32],[37,38,39],[39,40,37],[43,42,44],
[45,44,42],[47,48,49],[49,50,47],[45,50,44],[50,40,44],[50,49,40],[40,39,44],
[37,41,38],[44,39,38],[41,40,48],[48,40,49],[41,37,40],[50,45,42],[42,36,50],
[50,36,47],[42,35,36],[38,46,44],[46,43,44],[43,46,34],[11,15,34],[6,16,9],
[9,16,10],[16,29,10],[41,48,29],[43,35,42],[43,31,35],[43,34,31],[34,15,33],
[33,15,2],[10,32,1],[10,29,32],[29,48,30],[48,47,36],[36,30,48],[30,36,31],
[31,36,35],[1,32,33],[33,2,1],[41,46,38],[16,6,11],[11,34,16],[16,34,29],
[29,34,46],[46,41,29]) \
wirecolor: [255,255,255]
rotate ao 80 [1,0,0]
scale ao [0.5,0.5,0.5]
peptide= copy ao
for k = 1 to 46 do(
element = copy ao
attach peptide element; peptide.pivot = [0,0,0]; move peptide [dx[kk[k]],dy[kk[k]],dz[kk[k]]]
rotate peptide angx[kk[k]] [1,0,0]; rotate peptide angy[kk[k]] [0,1,0]; rotate peptide angz[kk[k]] [0,0,1])

482

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 83 644

Skype, 2016-12-30:

[13:22:53] Кушелев Александр Юрьевич: Научный прорыв в пикотехнологии: http://nanoworld.org.ru/post/81299/#p81299
[15:12:18] Потенциальный инвестор: Что это дает и что предлагаете? Прошу кратко пояснить суть инновации...  (wave)
[16:43:05] Кушелев Александр Юрьевич: Пикотехнология проверена окончательно. Вероятность случайного замыкания цикла лизоцима из 22 аминокислотных остатов равна 1/30 000 000 000, вероятность случайного образования кольца из 48 аминокислотных остатков равна 4^-48=10^-29. Точность пикотехнологии в 1000-10 000 раз выше точности рентгеноструктурного анализа (РСА). Скорость выше примерно в миллион раз. РСА может работать только с кристаллами. Это 3% всех типов белков. Пикотех работает дополнительно с 97% типов белков. Ежедневно кто-то оплачивает по старой технологии более 30 белковых структур в среднем по 10 000 евро. Я на одном компьютере могу ежедневно определять до 100 белковых структур, т.е. зарабатывать до миллиона евро в день. Осталось оформить документы...

483

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 83 664

Victoriy пишет:

замалчиванием отсутствия фактов в пользу своих высказываний.

Кушелев: Вот конкретные факты:

http://nanoworld88.narod.ru/data/025_files/1.gif
Замыкание фрагмента модели лизоцима на 22-ом аминокислотном остатке (вероятность случайного замыкания = 1/30 000 000 000)

Замыкание (как минимум трижды!) кольца из 48 аминокислотных остатков в модели фрагмента белка 3UAO:

https://img-fotki.yandex.ru/get/194858/158289418.3af/0_16ee65_cd422908_orig.gif
Вероятность случайного замыкания = 4^-48 = 10^-29

484

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 83 678

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Кушелев: Анимация в стандарте AVI кольцегранной модели фрагмента белка 3UAO: https://cloud.mail.ru/public/Jac3/pVxCgCz3U

https://img-fotki.yandex.ru/get/48069/158289418.3af/0_16ee92_bc86a07b_orig.gif

Напоминаю, что вероятность случайного образования кольцевой третичной структуры из 48 аминокислотных остатков равна 4^-48 = 10^-29. Примерно такая же вероятность, как вероятность с первой попытки обнаружить иголку в стоге сена размером с Солнце smile

Скрипт Кушелева, по которому построена кольцегранная модель:

p = #()
angx=#(10,0,0,10,10); angy=#(30,120,30,30,30); angz=#(97,120,-60,80,80)
--dx=#(2,1.5,1.6,2,2); dy=#(0.6,1,0.8,1,0.6); dz=#(-0.45,0,-0.6,-0.15,-0.45)
dx=#(1.5,1,1.6,1.5,1.5); dy=#(0,-2,-1.5,0,0); dz=#(1.2,-1,-1.2,1.2,1.2)
kk=#(1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3,1,4,4,4,4,3)
a = #()
b = #()
num = 12
r = 0.99
alfak = 360 / num
for ii = 1 to num do (
alfa = ii * alfak
a[ii] = [r * cos(alfa),r * sin(alfa),0]
if (ii > (num-1)) then b[ii] = [2,num,1] else if (ii > (num-2)) then b[ii] = [1,num-1,num] else b[ii] = [ii+2,ii,ii+1])
m0 = torus radius1:0.9 radius2:0.1 segs:15 sides:5 position:[0,0,0] pivot:[0,0,-1.41] wirecolor:[255,0,0]
m = copy m0 pivot:[0,0,-1.41] wirecolor:[0,0,255]
rotate m 70.54 [1,0,0] --Rx 70.54
m1 = copy m pivot:[0,0,0] wirecolor:[0,0,255]
rotate m1 120 [0,0,1] --Rz 120
m2 = copy m1 pivot:[0,0,0] wirecolor:[0,0,255]
rotate m2 120 [0,0,1] --Rz 120
m3 = copy m2 pivot:[0,0,0] wirecolor:[255,0,0]
m3.pivot = [0,0,0]
rotate m3 60 [0,0,1] --rz 60
m3.pivot = [0,0,-1.41]
rotate m3 180 [0,1,0] --ry 180
m4 = copy m3 pivot:[0,0,0] wirecolor:[255,0,0]
rotate m4 120 [0,0,1] --rz 120
rotate m4 120 [0,0,1] --Rz 120
m5 = copy m4 pivot:[0,0,0] wirecolor:[0,0,255]
rotate m5 -120 [0,0,1] --rz -120
m5.pivot = [0,0,-1.41]
rotate m5 -70.54 [1,0,0] --Rx -70.54
zd1=-1.41
m100 = copy m0 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m10 = copy m pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m11 = copy m1 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m12 = copy m2 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m13 = copy m3 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m14 = copy m4 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m15 = copy m5 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
rotate m100 180 [0,1,0]
rotate m10 180 [0,1,0]
rotate m11 180 [0,1,0]
rotate m12 180 [0,1,0]
rotate m13 180 [0,1,0]
rotate m14 180 [0,1,0]
rotate m15 180 [0,1,0]
rotate m100 180 [1,0,0]
rotate m10 180 [1,0,0]
rotate m11 180 [1,0,0]
rotate m12 180 [1,0,0]
rotate m13 180 [1,0,0]
rotate m14 180 [1,0,0]
rotate m15 180 [1,0,0]
m100.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m100 -90 [1,0,0] --Sy
m10.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m10 -90 [1,0,0]
m11.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m11 -90 [1,0,0]
m12.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m12 -90 [1,0,0]
m13.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m13 -90 [1,0,0]
m14.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m14 -90 [1,0,0]
m15.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m15 -90 [1,0,0] --r0 0 -3.82 -90 0 0
m200 = copy m0 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m20 = copy m pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m21 = copy m1 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m22 = copy m2 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m23 = copy m3 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m24 = copy m4 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m25 = copy m5 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
rotate m200 -35.27 [1,0,0]
rotate m20 -35.27 [1,0,0]
rotate m21 -35.27 [1,0,0]
rotate m22 -35.27 [1,0,0]
rotate m23 -35.27 [1,0,0]
rotate m24 -35.27 [1,0,0]
rotate m25 -35.27 [1,0,0]
move m200 [0,0,1.7] --R 0  0 -1.41 -35.27 0 0
move m20 [0,0,1.7]
move m21 [0,0,1.7]
move m22 [0,0,1.7]
move m23 [0,0,1.7]
move m24 [0,0,1.7]
move m25 [0,0,1.7] -- mz1.7
m300 = copy m200 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m30 = copy m20 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m31 = copy m21 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m32 = copy m22 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
m33 = copy m23 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m34 = copy m24 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[0,0,255]
m35 = copy m25 pivot:[0,0,zd1] wirecolor:[255,0,0]
move m300 [0,0,2]
move m30 [0,0,2]
move m31 [0,0,2]
move m32 [0,0,2]
move m33 [0,0,2]
move m34 [0,0,2]
move m35 [0,0,2] --Mz2
m200.pivot = [0,0,-3.82]
m20.pivot = [0,0,-3.82]
m21.pivot = [0,0,-3.82]
m22.pivot = [0,0,-3.82]
m23.pivot = [0,0,-3.82]
m24.pivot = [0,0,-3.82]
m25.pivot = [0,0,-3.82]
m300.pivot = [0,0,-3.82]
m30.pivot = [0,0,-3.82]
m31.pivot = [0,0,-3.82]
m32.pivot = [0,0,-3.82]
m33.pivot = [0,0,-3.82]
m34.pivot = [0,0,-3.82]
m35.pivot = [0,0,-3.82]
rotate m200 -45 [1,0,0]
rotate m20 -45 [1,0,0]
rotate m21 -45 [1,0,0]
rotate m22 -45 [1,0,0]
rotate m23 -45 [1,0,0]
rotate m24 -45 [1,0,0]
rotate m25 -45 [1,0,0]
rotate m300 -45 [1,0,0]
rotate m30 -45 [1,0,0]
rotate m31 -45 [1,0,0]
rotate m32 -45 [1,0,0]
rotate m33 -45 [1,0,0]
rotate m34 -45 [1,0,0]
rotate m35 -45 [1,0,0] -- r 0 0 -3.82 -45 0 0
delete m200
delete m20
delete m25
delete m35
select #(m,m0,m1,m2,m3,m4,m5,m100,m10,m11,m12,m13,m14,m15,m21,m22,m23,m24,m300,m30,m31,m32,m33,m34)
macros.run  "Modifier stack" "convert_to_Mesh"
attach m0 m
attach m1 m2
attach m3 m4
attach m5 m100
attach m10 m11
attach m12 m13
attach m14 m15
attach m21 m22
attach m23 m24
attach m300 m30
attach m31 m32
attach m33 m34
attach m0 m1
attach m3 m5
attach m10 m12
attach m14 m21
attach m23 m300
attach m31 m33
attach m0 m3
attach m10 m14
attach m23 m31
attach m0 m10
attach m0 m23
ao = copy m0 pivot:[-1.2,2.0,-4.4] wirecolor:[0,0,255]
delete m0
scale ao [0.85,0.85,0.85]
rotate ao -43 [1,0,0]
rotate ao -90 [0,1,0]
move ao [2.2,-2.5,3.4]
rotate ao 80 [1,0,0]
scale ao [0.5,0.5,0.5]
peptide= copy ao
for k = 1 to 46 do(
element = copy ao
attach peptide element; peptide.pivot = [0,0,0]; move peptide [dx[kk[k]],dy[kk[k]],dz[kk[k]]]
rotate peptide angx[kk[k]] [1,0,0]; rotate peptide angy[kk[k]] [0,1,0]; rotate peptide angz[kk[k]] [0,0,1])

485

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 83 702

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Кушелев: В настоящее время мы наблюдаем, что три программы (Неделько, Савина и Кушелева) по одной и той же таблице композиционного кода и одному и тому же алгоритму 2D строят разные 3D-структуры.

Это связано в (не)больших отличиях 3D-алгоритмов.

1. Начальное значение углов вращения по осям X,Y,Z
2. Разные сдвиги вдоль X,Y,Z
3. Разные объекты вращения. В одной программе вращается устанавливаемая аминокислота, а в другой - белок, составленный из предыдущих аминокислот. Хотя вряд ли.
4. Разные точки привязки (Pivot point)
5. Разный порядок вращения по осям X,Y,Z
6. Несоответствие реальному процессу сборки белка рибосомой.

Нужно отметить важные моменты. Во-первых объект имеет 6 степеней свободы. Т.е. его можно вращать по трём ортогональным осям и двигать вдоль трёх ортогональных осей. При этом от последовательности вращений и смещений будет зависеть результат.

Во-вторых, нужно досканально разобраться с реальным механизмом трансляции.

Понятно, что взаимная ориентация аминокислотных остатков программируется таблицей композиционного кода, но ...

нужно понять, как конкретно происходит реализация композиционного кода.

В рибосоме первая аминокислота будущего белка всегда установлена одинаково.

http://nanoworld88.narod.ru/data/207_files/0_47867_4e8b3c2_L.png
К сожалению видео и множество других материалов не сохранилось ни на ютубе, ни на яндексе, ни на мэйл.ру. Пока это есть только в архиве лаборатории Наномир, объём которого порядка 8 терабайт. Так что пока посмотрите слайд-фильм пластмассовых моделей в зеркальном исполнении: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … /index.htm

Рассмотрим механизм трансляции.

Первая аминокислота (метионин) расположен на начальной позиции:

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2p.gif
Подробнее: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 011202.htm
Модель светлого цвета внизу. Радикал не показан.

Вторая аминокислота (показана синим) присоединяется сверху.

Угол установки задаётся триплетом, а механизм трансляции показан здесь: http://nanoworld88.narod.ru/data/227.htm

http://nanoworld88.narod.ru/data/227_files/0_4829f_ebf358c0_XL.pnghttp://img-fotki.yandex.ru/get/4515/nanoworld2003.29/0_4f985_f662331c_S.gif
Видео в инете не сохранилось, так что ждите, когда удастся выложить из архива лаборатории Наномир повторно.

Для правильного моделирования процесса сборки белка нужно понять нюансы механизма трансляции.

тРНК держит аминокислоту АСС-концом через 4 вандерваальсовых связи:

http://img-fotki.yandex.ru/get/9223/483405.21a/0_82497_9f79885f_S.gif http://img-fotki.yandex.ru/get/5606/nanoworld2003.2d/0_51263_ece58a32_S.gif

При входе в рибосому тРНК вращается, т.е. это спиральный транспорт. Инозин антикодона тРНК срезает триплет иРНК и продолжает вращаться уже вместе с триплетом иРНК до его стыковки с комплементарным триплетом рибосомы. Таким образом реализуется кодирование композиционного угла.

После остановки тРНК очередная аминокислота оказывается в нужной позиции по отношению к предыдущей. Теперь её нужно присоединить. АСС-конец сдвигается вдоль оси симметрии и вставляет аминокислоту, которая превращается в аминокислотный остаток) в растущую белковую "цепь".

Теперь нужно решить две проблемы.

1. Вернуть срезанный триплет иРНК на место.
2. Переместить установленную аминокислоту в позицию предыдущей.

Учитывая, что установленная аминокислота (теперь уже аминокислотный остаток) могла поворачиваться на разные углы, поставить её в положение предыдущей не так-то просто. Ведь способ перемещения зависит от угла, на который она была повёрнута перед установкой. Поэтому вторая проблема сцеплена с первой.

Возвращая срезанный триплет иРНК на место тРНК поворачивает на место и установленный аминокислотный остаток. А вместе с ним поворачивает и растущую белковую "цепь". Перед этим манипулятор, который держал предыдущий аминокислотный остаток должен быть убран, иначе он будет мешать вращению белковой "цепи".

Когда белковая цепь повёрнута так, что последний аминокислотных остаток вернулся в исходное положение, т.е. в то, которое он занимал по прибытию на АСС-конце тРНК в рибосому,  проблема N2 решается однозначно. Однако, нужно разобраться, как в этом случае ориентирован последний остаток относительно предыдущего. Если этот начальный угол будет смоделирован неправильно, то модель белка тоже будет строиться неправильно.

Сначала разберёмся с максимальным углом поворота. Логично на мой взгляд, чтобы максимальный угол поворота приводил к образованию водородной связи в альфа-спирали. Если угол меньше, то образуется водородная связь 310-спирали. Если угол ещё меньше, то образуется пи-спираль, а нулевым углом, вероятно, логично иметь угол бета-спирали. Но это всё нужно ещё проверить и перепроверить...

Далее нужно разобраться с направлением вращения тРНК. Если это правая спираль, то она вращает аминокислоту по часовой стрелке, если смотреть со стороны группы азота аминокислоты "в хвост тРНК". Но если смотреть на предыдущий аминокислотный остаток со стороны последнего, то ... против часотвой стрелки. Теоретически тРНК может обслужить все углы, но на практике обычно тРНК обслуживает одну или две позиции композиционных углов. Например, угол бета-спирали и 310-спирали. Угол пи-спирали и угол бета-спирали. Кстати, это нужно ещё уточнить и перепроверить...

Главное - выяснить, в каком взаимном положении находится последний аминокислотный остаток после реверса тРНК. Дело в том, что независимо от вариабельной петли, которая может задавать начальное положение аминокислоты, после реверса тРНК это положение может быть одинаковым для всех аминокислотных остатков. Ведь во время реверса тРНК положение антикодона уже не имеет значения.

После реверса тРНК последний остаток может быть переведён в положение предпоследнего однозначным перемещением с поворотом.

Если правильно смоделировать эту последовательность перемещений, то мы получим адекватную модель композиционного кодирования, точнее трансляции.

486

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 83 706

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Kushelev пишет:

После реверса тРНК последний остаток может быть переведён в положение предпоследнего однозначным перемещением с поворотом.

Если правильно смоделировать эту последовательность перемещений, то мы получим адекватную модель композиционного кодирования, точнее трансляции.

http://img-fotki.yandex.ru/get/5606/nanoworld2003.2d/0_51263_ece58a32_S.gif
Учитывая, что белок поворачивается путём перемещения тРНК из входной в выходную позицию, можно однозначно определить относительное положение последнего аминокислотного остатка относительно предпоследнего.

Дело в том, что для вариантов альфа-, бета-, пи- и 310- эти углы между двумя тРНК будут разными, а угол между двумя тРНК в рибосоме должен быть известен. Ведь тРНК состоит из 90 или более нуклеотидов, т.е. примерно из 1000 атомов. Это значит, что РСА должен определить ориентацит тРНК в рибосоме, хотя ... форма тРНК до сих пор не установлена smile

Но у нас есть ещё дополнительная информация. Ряд тРНК не вращаются, а ставят свою аминокислоту только в положении альфа-спирали. Это может означать, что уогл между двумя тРНК в рибосоме соответствует углу между аминокислотными остатками в альфа-спирали белка. Это было бы логично и с точки зрения скорости сборки белка. Дело в том, что альфа-композиция самая распространённая. Поэтому белок будет маскимально быстро собираться в том случае, если на альфа-композицию не будет тратиться лишнее время поворота и реверса тРНК. Следующим по частоте является код 310-спирали. Угол между альфа- и 310- композициями очень мал, поэтому тоже не отнимает много времени при формировании гнутых альфа-310-спиралей. Скорее всего ситуация даже другая. И альфа-, и 310- могут реализовываться разными тРНК, у которых вариабельные петли делают ненужным повороты для кодов "1" и "4". Время тратится лишь на более редкие композиции "2", которые получаются при поворотах от композиции "4" или "3".

487

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

http://nanoworld.org.ru/post/81392/#p81392

Кушелев: Учитывая, что коды альфа-спирали не требуют вращения тРНК и соответственно реверса, эти коды (и все, которые не требуют вращения тРНК) будут отрабатываться быстрее, т.е. их можно назвать "быстрыми кодонами". А кодоны, которые будут вращаться "туда и обратно" можно назвать "медленными кодонами".

Ну что же, проверим угол между двумя тРНК в рибосоме. Он должен соответствовать углу между аминокислотными остатками в альфа-спирали, т.е. быть в пределах 97-100 градусов. Заодно поищем информацию о "быстрых и медленных кодонах"...

488

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Дорогие друзья! С Новым годом!  Желаю всем безлимитного счастья, радости, долгой жизни,  удачи, достатка, друзей и сторонников! Будьте рядом!

489

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

http://nanoworld.org.ru/post/81394/#p81394

Давайте посмотрим вторичную структуру фактора трансляции, eIF1

http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore … ureId=2RVH

https://img-fotki.yandex.ru/get/198976/158289418.3b0/0_16eebe_eaa274ee_orig.jpg

https://img-fotki.yandex.ru/get/105284/158289418.3b0/0_16eebf_35d92d66_XL.png

В базе PDB заявлены альфа-спиральные участки: 51...60 (более 2 витков), 85...94 (более 2 витков) и 310-спираль 100...102 (1 виток)

http://www.uniprot.org/uniprot/P32911

http://www.ebi.ac.uk/ena/data/view/AAA35131

>ENA|AAA35131|AAA35131.1 Saccharomyces cerevisiae (baker's yeast) SUI1 protein
ATGTCCATTGAGAATCTGAAATCATTTGATCCTTTCGCCGACACAGGAGACGACGAAACC
GCCACTTCAAACTATATTCATATTCGTATCCAACAGAGAAATGGTAGAAAAACTTTAACT
ACGGTGCAAGGTGTCCCAGAGGAATATGATTTAAAGAGAATTCTTAAGGTCCTAAAGAAG
GACTTTGCATGTAATGGTAACATTGTCAAGGATCCAGAAATGGGGGAGATTATTCAGTTG
CAGGGTGACCAAAGAGCAAAGGTTTGCGAATTTATGATCTCCCAACTGGGATTGCAAAAG
AAGAACATTAAAATTCATGGGTTTTAA

https://img-fotki.yandex.ru/get/95493/158289418.3b0/0_16eec0_844b1ab_orig.gif

Мы видим по схеме 2D-структуры, что на участке 51...60 вместо 2 витков альфа-спирали есть один виток 310-спирали. Уже хорошо! Та же карнина и на участке  85...94. А на участке 100...102 полное совпадение!

Правда, исследователи не заметили других 310-спиральных участков: 12...14, 74...76 и 79...81. Про пи-спирали 25...29 и 33...40 я вообще молчу.

Безусловно интересно было бы собрать 3D-модель фактора трансляции, но пока это сделать не представляется возможным, т.к. 3D моделирование ещё предстоит наладить...

490

Re: Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 2

http://mti.edu.ru/blog/2011-03/12522-op … i-ribosomy

https://img-fotki.yandex.ru/get/53145/158289418.3b0/0_16eec2_b277e003_XL.jpg

Кушелев: His-27 фактора трансляции имеет сопряженный радикал, который контактирует с мРНК при инициации трансляции. 3D модель безусловно поможет разобраться в механизме трансляции более подробно.