401

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 98 241

Вышел 656-ой выпуск рассылки "Новости лаборатории Наномир"

https://subscribe.ru/catalog/science.news.nanoworldnews

Дайджест:

656 Белый лазер для шкалы богини Каллипиги
Призма, преломляющая, но не разлагающая половину луча белого лазера!
Шкалу "Принцессы Сувсы" могли создать дюжехроматы ...
Используют ли инопланетные геодезисты трёхмерные дифракционные решетки?
Музыкант-профессионал исполняет партии музыки сборки белка...
Инопланетные ископаемые...
Гибридный "Ловец снов"
Зачем нужен негатив дифракционной картины?
Призма с одинаковым показателем преломления для всех цветов!

https://img-fotki.yandex.ru/get/1390951/158289418.4f1/0_191302_32d31535_orig.jpg

Иллюстрация на Яндекс-диске: https://yadi.sk/i/56sfF7Ge3V8CVz

https://img-fotki.yandex.ru/get/935119/158289418.4f0/0_1912c1_ea31293c_orig.jpg

http://nanoworld.org.ru/data/20030901/20040111/19.gifhttp://nanoworld.org.ru/data/20030901/20040111/21.gif

https://img-fotki.yandex.ru/get/900241/158289418.4bc/0_18a59c_2fc79d96_orig.png

402

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 98 402

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 3

Фолдинг есть, но на уровне третичной структуры белка.

Подробнее: https://subscribe.ru/archive/science.ne … 0723.html/

На уровне вторичной структуры его нет.

Материал с форума лаборатории Наномир:

aest: Если я не ошибаюсь, альфа спираль у Виктории получается в результате фолдинга.
Кушелев: Совершенно верно! Рибосома по композиционному коду строит сначала 310-спираль (по Виктории):

http://img-fotki.yandex.ru/get/6307/126580004.52/0_bcc30_b4791ec4_S.gifhttp://img-fotki.yandex.ru/get/6210/126580004.53/0_bcc31_366c6e2c_S.gif
310-спираль . альфа-спираль


после этого мистический фолдинг (будем называть вещи своими именами) разрушает все водородные связи n ... (n+3), меняет все углы между аминокислотными остатками с 120 градусов (3 АО на виток) до 100 градусов (3.6 АО на виток), после чего создает все водородные связи заново. "Травматическая косметика" в двух словах smile

Виктория Соколик: Фолдинг экспериментально показан, описаны белки-шапероны, принимающие в нем участие, Вам стоит только усвоить эту информацию и перестать быть таким категоричным: или кодирование, иди фолдинг. Учитесь у природы: в клетках И кодирование 3D-структуры, И её последующий фолдинг.

Кушелев: Тут нужно уточнить, на каком уровне структуры существует фолдинг? Я утверждаю, что вторичная структура однозначно закодирована. Если код n(GGG), то из канала рибосомы выходит 310-спираль, которую никакой мистический фолдинг не переделает ни в альфа-спираль, ни в пи-спираль. Конечно, если сильно растянуть альфа-спираль, то она сначала перейдёт в бета-спираль с разрывом водородных связей, а после дальнейшего растяжения разорвутся и ковалентные связи. Но при снятии напряжения бета-спираль обратно в альфа-спираль не превращается. Другое дело - участки альфа-спирали, между которыми находится Pro. Они действительно могут работать как сустав:

https://img-fotki.yandex.ru/get/39073/158289418.4b0/0_188d68_2a2cc483_orig.jpg

Виктория Соколик: Углы композиции между аминокислотными остатками задаются внутри рибосомы, а вот водородные связи, дополнительно фиксирующие их взаимное расположение уже на выходе из неё.

Кушелев: С чего бы это? Если аминокислота соединена с предыдущей, водородная связь образуется за миллисекунду:

https://img-fotki.yandex.ru/get/5306/158289418.4b0/0_188d69_68f6c850_XL.jpg

Подробнее о протонной релаксации водородных связей: http://crm-en.ics.org.ru/uploads/kim3/crm09307.pdf

http://www.examen.ru/add/manual/school- … nformaczii

Цитата: Скорость сборки одной молекулы белка, состоящего из 200-300 аминокислот, составляет 1-2 мин.
Конец цитаты.

Кушелев: Это значит, что очередная аминокислота устанавливается рибосомой примерно за 0.2 ... 0.6 сек. Пока будет присоединена следующая аминокислота, водородная связь 200 раз успеет образоваться.

Виктория Соколик: В рибосоме водородные связи не образуются, только на выходе из неё за те же миллисекунды.

Кушелев: С чего Вы это взяли? В канале рибосомы умещаются даже все радикалы альфа-спирали. Это значит, что там та же среда, что и за пределами рибосомы. Те же молекулы воды, протоны, образующие водородные связи. Как только присоединена очередная аминокислота (0.2 ... 0.6 сек), так уже через миллисекунду образуется водородная связь, т.е. до установки следующей аминокислоты. Другого варианта нет.

Виктория Соколик: Вы уже заложили в свою таблицу композиционного кода и углы для альфа-спирали. Вам проще отстаивать эту ОШИБКУ

Кушелев: Зачем отстаивать? Эксперимент показывает, что для замыкания дисульфидных мостиков "скрипач (фолдинг) не нужен" smile

https://img-fotki.yandex.ru/get/5301/158289418.4b0/0_188d6a_73bef247_XL.jpg

Цикл, собранный по геометрическому алгоритму замыкается и без него:

http://nanoworld88.narod.ru/data/025_files/1.gif

Виктория Соколик: статистический анализ приведенный в монографии "Пикотехнология белков", на основе которого сделана моя таблица композиционного кода, не показал специфику кодирования альфа- и 3/10 спиралей РАЗНЫМИ кодонами. Вашей статистики на этот счет НЕТ, поэтому такое утверждение ГОЛОСЛОВНО и ненаучно его отстаивать.

Кушелев: Если анализ не показал, то это не означает, что повторный анализ не покажет wink

Мы с Вами знаем, что специалисты по рентгеноструктурному анализу редко отличают 310-спираль от альфа-спирали. Более того, за многие десятилетия существования РСА протяженные участки пи-спиралей вообще оказались незамеченными...

А они есть!

https://img-fotki.yandex.ru/get/872977/158289418.4b0/0_188a4f_2dc82619_orig.png
Так что в следующей книге "Пикотехнология белков-2" у Вас есть возможность продемонстрировать и 6 фрагментов лизоцимов, замкнутых через дисульфидные мостики без фолдинга, и сверхдлинные фундаментальные и программные спирали белковых молекул, структура которых определена по таблице композиционного кода, где Ваши данные для альфа- и пи-спиралей полностью совпадают с моими. Вы ещё хотели показать экспериментальные данные, с которыми совпадают Ваши альфа- и пи-спирали длиной более 63 витков:

https://img-fotki.yandex.ru/get/892397/158289418.4a9/0_186f36_d8ccd8b5_XL.png

А если этих экспериментальных данных еще нет, то что мешает их получить? В институте белка мне сообщили, что определить структуру с помощью РСА могут в Курчатовском институте. Давайте вместе предложим им определить две структуры полилизина, закодированные триплетами n(AAG) и n(AAA).

aest: лизоцим не является жесткой фигурой, подобной треугольнику, там вполне возможно согласованно поизменять углы без разрыва дисульфидного мостика, подобно тому, как это можно сделать в параллелограмме
Кушелев: Только он замкнулся через дисульфидный мостик без изменения углов. А это значит, что фолдинга нет на уровне вторичной структуры. Кстати, Вы можете "поизменять углы" и выложить на форум результат своего колдовства. Ваши "просто слова" против модельного эксперимента ровным счётом ничего не значат smile

http://nanoworld88.narod.ru/data/025_files/1.gif

Сначала измените согласованно углы, но не в параллелограмме, а в модели фрагмента лизоцима, а мы посмотрим, замкнётся ли он после этого...

Виктория Соколик: Вы строите свою таблицу кодирования разновидностей спиралей опираясь на свои фантазии и отмахиваясь от результатов статистики.
Кушелев: Вообще-то я сразу показал, как я строил свою таблицу композиционного генетического кода: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 920204.htm

Я воспользовался данными РСА для наиболее изученных белков. При этом на пластмассовых моделях я получил параметры альфа-спирали, 310-спирали, пи-спирали и бета-спирали. Модельные эксперименты показали, что составленная таблица композиционного кода работает без ошибок. Позднее, когда сборка моделей белка была автоматизирована, обнаружился цикл лизоцима, замкнувшийся через дисульфидный мостик без фолдинга, т.е. строго по таблице композиционного кода. Ещё позднее я нашел ещё 5 фрагментов разных лизоцимов, замнувшихся без фолдинга. Более того, в процессе этого исследования я обнаружил замыкание дисульфидных мостиков не только между цистеинами, но и между цистеином и метионином, что явилось научным открытием, согласитесь. Вам известно, что дисульфидные мостики могут образовываться между цистеином и метионином?

http://nanoworld88.narod.ru/data/586_files/0_1706ab.png

Здесь программа от Prosolver показывает отсутствие вторичной структуры по композиционному коду пи-спирали, но мы уже выяснили, что таблицы композиционного кода по части пи-спирали совпадают, поэтому в действительности эти циклы лизоцима обязаны замкнуться и по алгоритму Виктории Соколик smile Кстати, эти модели совпадают и с экспериментальными данными, если не считать дисульфидных мостиков между цистеином и метионином. Но тут уж дело времени. Должны появиться экспериментальные данные и по дисульфидным мостикам между метионином и цистеином. Рано или поздно экспериментаторы должны обнаружить эти мостики...

http://nanoworld88.narod.ru/data/586_files/0_1706ae.png

Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/586.htm

Kushelev: Aest, меняйте согласованно углы. Но не забывайте, что эти углы не лежат в одной плоскости wink

aest: Возьмите металлическую цепь о тысячи звеньях, замкните. Бросьте комком на землю. Сколько там углов между звеньями согласованно изменились не лежа при этом в одной плоскости? Цепь не разомкнулась. Мистика...

Кушелев: Жаль, что Вы не отличаете механизм белковой молекулы от механизма цепи. В молекуле белка вращение происходит вокруг некоторых осей:

http://img-fotki.yandex.ru/get/9217/158289418.af/0_ae268_6a1e1ddb_S.gifhttps://img-fotki.yandex.ru/get/39073/158289418.4b0/0_188d68_2a2cc483_S.jpg

В учебнике молекулярной биологии есть такой термин: "вращение затоможено". Это определяется как раз структурой электронной оболочки молекулы. Так же, как рука может гнуться в локте не по любому направлению. Сустав - это не шарнир wink

aest: Есть цепи, где звенья не болтаются как шарнир. Берите проверяйте, убеждайтесь (разубеждайтесь). Мне и так все очевидно.
Кушелев: Безусловно есть цепи, где звенья не болтаются, как шарнир. Но это не означает, что они согласованы именно так, как в молекуле белка. То, что для Вас очевидно, может быть банальной ошибкой по теме школьной геометрии smile

Я Вам и на примере спиралей белка показал, что фолдинг вторичной структуры - мистика. Спирали формируются рибосомой сразу по таблице композиционного кода. Их структура фиксируется водородными связями в 100 раз быстрее, чем добавляются новые аминокислотные остатки.

Мне даже удалось смоделировать процесс трансляции: http://nanoworld88.narod.ru/data/240.htm

http://nanoworld88.narod.ru/data/240_files/0_4f984_78556da6_L.png

http://nanoworld88.narod.ru/data/240_files/0_4f985_f662331c_orig.gif

Теперь мы знаем, как реализована таблица композиционного кода в механизме трансляции белка.

aest: изменение углов согласовано, чтобы не разрушить мостик

Кушелев: Сказать - одно, а сделать - другое. Или Вы словами строите? wink

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188da3_ec3e9786_orig.jpg
"Я припарковалась правильно"

Виктория Соколик: Приведите пожалуйста значения коэффициентов корреляции и их достоверности в следующем сообщении с указанием объема анализируемой выборки.

Кушелев: Уважаемая Виктория! Вы же меня по этой научной статье нашли smile Ваш статистический анализ безусловно лучше. Я же не спорю. А то, что не выявлена корреляция между моделями альфа-спирали и 310-спирали, это проблема РСА, который даже пи-спираль от альфа-спирали отличить не может. Это видно на примере данных РСА от Черезова: http://nanoworld.org.ru/topic/1866/page/42/

https://img-fotki.yandex.ru/get/896349/158289418.4ac/0_187938_b0dc3657_XL.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/480022/158289418.4ac/0_187939_bf9f1843_XL.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/879536/158289418.4ac/0_18793b_a02233d9_XL.png

Программа Пикотех показывает, что первый белок состоит преимущественно из пи-спиралей, а второй - преимущественно из альфа-310-спиралей. Рентгеноструктурный анализ высокого разрешения не может отличить пи-спираль от альфа-310-спирали. На схемах Черезова оба белка альфа-спиральные.

Теперь по поводу образования водородных связей в канале рибосомы...

Вы согласны, что в канале рибосомы присутствуют протоны? Если согласны, то что им мешает через миллисекунду после установки очередного аминокислотного остатка образовать водородную связь? Т.е. ещё до того, как тРНК отпустит аминокислотный остаток, который она держит 4-мя вандерваальсовыми связями:

http://nanoworld88.narod.ru/data/216_files/0_48cd7_9d30f602_S.gif
Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/216.htm

http://nanoworld88.narod.ru/data/216_files/bio.gif

http://nanoworld88.narod.ru/data/247_files/0_51263_ece58a32_orig.gif

Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/247.htm

aest: Кто ошибку замечает, но не предлагает заменить треугольник на многоугольник с бОльшим количеством углов (как в реальном белке), тому научная истина не интересна

А Вы предложили. Только не подумали о том, что параллелограмм не соответствует 3D структуре белка. Сейчас включим ещё один уровень нейронных сетей, и придём к тому, что изменение углов в 3D модели либо разомкнет дисульфидный мостик, либо сломает механизм белковой молекулы smile

Вы поняли, про какой угол мы с Викторией дискутируем?

Он отсчитывается вокруг этой вертикальной оси:

http://nanoworld88.narod.ru/data/247_files/0_51263_ece58a32_orig.gif

И для каждой аминокислоты (в разных спиралях белка) эта ось (ось вращения tRNA) наклонена по-своему...

Для 310-спирали и альфа-спирали угол поворота tRNA отличается на 120-100=20 градусов. Среднее значение примем за начало отсчета, т.е. 0 градусов. Пи-спираль строится, если аминокислота повернута на 120 градусов от начала отсчета (от альфа-310), а бета-спираль строится, если аминокислота повернута на 240. Время установки аминокислот отличается. Для альфа-спирали оно минимально, для пи-спирали раза в два больше, а для бета-спирали еще раза в два больше. Поэтому сборка бета-спирали идет примерно в 4 раза медленнее, чем сборка альфа-спирали.

Кстати, угол поворота тРНК не совпадает с углом между остатками аминокислот в альфа-, 310-, пи-, бета-спиралях. Поэтому углы поворота tRNA отличаются на 120 градусов, а углы в белковых спиралях, т.е. уже вокруг оси симметрии белковых спиралей получаются ~120 для 310-спирали, ~100 для альфа-спирали, ~87 для пи-спирали и больше 180 для бета спирали.

Это - чистая геометрия, но ... не на плоскости wink

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188da3_ec3e9786_orig.jpg

Почему у Виктории получились белковые спирали с углами 0, 120 и 240 градусов при отсчёте вокруг оси белковой спирали? А по той простой причине, что она использовала плоскую схему вместо пространственной модели:

http://img-fotki.yandex.ru/get/2708/158289418.195/0_fc3b9_fb8aea95_orig.jpg

А на плоской схеме тетраэдрический угол в 109 градусов и 28 минут не получится...

И что делать? Нарисовать угол 120 градусов, а потом "дофолдить" его до правильного угла альфа-спирали (100 градусов), пи-спирали (87 градусов) или бета-спирали, которая по плоскому чертежу получается вообще не спираль, т.к. там угол 0 градусов smile

Вы пробовали строить спираль с углом вокруг оси симметрии спирали в 0 градусов? Попробуйте. Виктория утверждает, что у неё получилось!

https://img-fotki.yandex.ru/get/5402/158289418.4b0/0_188f2b_dde04733_XL.png

Виктория умудрилась построить из кольцегранных моделей аминокислот такую структуру, чтобы совпала с учебником молекулярной биологии.
Но тут каждая следующая аминокислота повёрнута на 180 (не путать с нулём!) градусов. И это, кстати, ближе к реальности. Реальный угол между аминокислотными остатками в бета спирали больше 180 градусов, но меньше 270.

А если строить бета-спираль или "тяж", как его любят называть профессионалы, по плоской схеме от Виктории Соколик, то аминокислотные остатки не нужно поворачивать на 180 градусов. Ведь в таблице Виктории однозначно написано, 0 градусов, а никакие не 180. Это значит, что аминокислотные остатки в бета-"тяже" нужно размещать параллельно друг другу, т.е. путём параллельного переноса на шаг одного остатка.

"И это правильно", - утверждает Виктория. Или неправильно? smile

***

Kushelev: в белке оси, вокруг которых вращаются аминокислотные остатки не параллельны...
aest: Так параллелограмм просто показывает принцип.

Кушелев: Ну-ну. Принцип тетраэдричности на примере параллельности. Такие штуки до добра не доводят. У Виктории, например, по плоской схеме получились спирали с углами 0, 120 и -120 градусов. А таких спиралей в природе только одна 310-спираль. И то приближенно. На самом деле и 310-спираль имеет другой угол.

Открытый урок: http://открытыйурок.рф/%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D1%8C%D0%B8/418696/

Цитата:  310- и пи-спирали содержащие соответственно 3 и 4,4 аминокислотных остатка на 1 виток
Конец цитаты.

Кушелев: В инете для пи-спирали встречается два числа. 4.1 остатка на виток и 4.4. Какое из значений правильное?

число 3 для 310-спирали тоже нужно уточнить.  Но это можно сделать только на достаточно длинных 310-спиралях. А официально считается, что длинных 310-спиралей не бывает. Это совсем недавно мне удалось обнаружить 310-спираль длиной более 1000 витков. Учитывая, что спирали белков упругие, понятно, почему для альфа-спирали пишут значение 3.6 ... 3.7 аминокислотных остатка на виток. Хотя в последнее время уже упростили до 3.6. Понятно, что и для 310-спирали на самом деле есть некий интервал типа 2.95 ... 3.05 аминокислотных остатка на виток. Это же относится и к пи-спиралям, и к бета-спиралям.

Итак, углы 0, а точнее -10 для альфа-спирали и +10 для 310-спирали, 120 для пи-спирали и 240 для бета-спирали соответствуют совсем другим углам, если их отсчитывать вокруг оси симметрии белковых спиралей.

Для 310-спирали это получается примерно 120 градусов, для альфа-спирали примерно 100 градусов, где-то я встречал значения 97...100 градусов, для пи-спирали 87 градусов, что соответствует 4.1 ... 4.2 остатка на виток. Для бета-спирали официально считается 180 градусов, что тоже нужно уточнять... На самом деле после настройки углов 310-, альфа- и пи-спиралей угол бета-спирали "лежит на поверхности". В бета-спирали на виток получается где-то 1.5 АО, а угол относительно оси спирали 240 градусов соответственно.

Виктория Соколик: за правильными цитатами завуалированы умышленно НЕПРАВИЛЬНЫЕ трактовки Кушелева, которые он активно мне приписывает.

Кушелев: Ну так поправьте. Как Вы считате, вращение аминокислот на углы 0, 120, 240 градусов соответствует таким же углам между аминокислотными остатками в альфа-, 310-, пи-, бета-спиралях или другим?

http://nanoworld88.narod.ru/data/247_files/0_51263_ece58a32_orig.gif

http://img-fotki.yandex.ru/get/2708/158289418.195/0_fc3b9_fb8aea95_orig.jpg

Судя по этой плоской схеме Вы эти углы не отличаете друг от друга...


Кушелев: Фолдинг у Виктории, как я понял, это перевод углов из одной системы отсчета (ось тРНК) в другую систему отсчета (ось белковой спирали) smile

Но это кажущийся фолдинг, согласитесь. Вы поворачиваете аминокислоту вокруг одной оси, потом наклоняете эту ось и наблюдаете другой угол. Так же как с тетраэдром. Поверните тетраэдр вокруг вертикальной оси на 120 градусов, а потом наклоните, чтобы посмотреть вдоль ребра. И угол в 120 градусов "сфолдирует" в вашем сознании (но не в реальном мире) в угол 109 градусов 28 минут smile

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188f48_a4656260_orig.jpg
Подробнее: http://nanoworld.org.ru/topic/1866/page/44/

Увжаемая Виктория! А Вас не смутил угол 0 градусов? Или Вы его "смело заменили" на 180 градусов? smile

Кстати, эту ошибку легко исправить.

Достаточно организовать "фолдинг" таблицы композиционных углов от Виктории Соколик, чтобы получилась таблица композиционных углов от Александра Кушелева.

Сами структуры белков фолдировать не нужно. Достаточно фолдировать  таблицу углов smile

А я никак не мог понять, откуда Вы такие углы берете? Это можно назвать "антифолдинг" таблицы композиционных углов smile Осталось добавить "фолдинг" таблицы композиционных углов, "и всех делов" smile

http://www.nanoworld.org.ru/data/20040222/20040621/rm_08.jpg

Подробнее: http://www.nanoworld.org.ru/data/200402 … images.htm

Получается, что Вы не показывали Prosolver иллюстрации, где показано, вокруг каких осей вращаются модели аминокислотных остатков?

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2p.gif

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2l.gif

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2t.gifhttp://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2f.gif

Подробнее: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 011202.htm

Есть же описание алгоритма от Евгения Неделько, которое находится в открытом доступе с 1998 года.

В программе Неделько выводились только координаты центров атомов, а углы были взяты у Рамачандрана. Это уже в более поздней версии Дениса Савина программа скрипт стала выводить не только координаты центров атомов, но и кольцегранные оболочки. Помню Вы там ещё ошибку нашли. Правда, программа правильно заработала после исправления второй ошибки. Оказалось, что Денис Савин перепутал в одном месте координату в уравнениях. Потом мы с Валентином поменяли зеркальные отражения аминокислотных остатков на правильные и промасштабировали модели по экспериментальным данным.

Кстати, в программе Дениса Савина вращение тоже реализовано не вокруг одной оси, как было бы естественно, а последовательно вокруг трёх декартовых осей. Это уже связано с вычислительной средой. При этом сначала оказалось, что все спирали строятся правильно, а изломы спиралей неправильно. Выяснилось, что правильные углы между спиралями разных типов получаются при правильном задании начала отсчета углов. Другими словами, нужно поставить аминокислоту в правильную позицию, правильно сориентировать по всем трем осям, после чего получаются корректные модели белков. Но это только геометрический уровень. Нужно ещё учесть транспозиционные углы, которые отличаются в разных спиралях и зафиксированы водородными связями. Met и Pro - отдельная "песня".

Подробности: http://nanoworld.org.ru/topic/1866/page/45/

Виктория Соколик: В монографии с картинками показаны оси вращения и точки отсчета углов, которые реализованы в моей программе. Я умышлено не шла по Вашему пути трех осей и углов для них, чтобы не повторять Ваших заблуждений. Читайте матчасть. Кстати Prosolver здесь совсем не причем, а программу Молекулярный конструктор написал Сергей Мельник по моему алгоритму.

Кушелев: поворот аминокислот в рибосоме и при вращении белковых спиралей происходит вокруг разных осей. Поэтому набору углов 0, 120, 240, которые отсчитываются вокруг оси вращения тРНК соответствуют углы 97..100, 119...121, ~87 и ~240 в альфа-, 310-, пи- и бета-спиралях.

Чтобы это понять, нужно посмотреть на тетраэдр сверху. Кажется, что между его гранями углы в 120 градусов. Но на самом деле в пространстве эти углы по 109 градусов 28 минут. Почему? А потому что они отмеряются не вокруг вертикальной оси, вдоль которой мы смотрим на тетраэдр сверху, а вокруг оси двухгранного угла, совпадающей с наклонным ребром тетраэдра.

Давайте посмотрим, куда Вы "умышленно не шли и куда пришли"...

https://img-fotki.yandex.ru/get/874316/158289418.4b3/0_189562_91000773_XL.png

Кушелев: В книге "Пикотехнология белков" Вы пишите бета-спираль, а не тяж. Это правильно? Я просто уточняю, т.к. Вы обычно меня поправляете по вопросу "бета-спираль".

Из книги "Пикотехнология белков": Случайное чередование R-, 0- и L-ротамеров пептидной связи в полипептидной цепи образует неструктурированный фрагмент белка или выпетливание между мотивами с вторичной структурой (рис. 3.17). Однако протяженные участки левой спирали не только экспериментально не выявлены, но и не коди руются в генах белков. Как правило, можно наблюдать 3-4-х аминокислотные единичные витки левой спирали, которые мы склоны отнести к структуре поворотов, экспериментально уверенно регистрируемых методами ЯМР и РС.

Кушелев: Тут интересно проверить утверждение "протяженные участки левой спирали не только экспериментально не выявлены, но и не кодируются в генах белков"

Дело в том, что по нашим таблицам композиционного кода эти спирали (левая и правая) имеют длину более 263 витков:

https://img-fotki.yandex.ru/get/872977/158289418.4b0/0_188a4f_2dc82619_orig.png

Подробнее: http://nanoworld.org.ru/topic/1859/

Как быть с длинными левыми спиралями, которые показывает Пикотех и Молекулярный конструктор?
Перечитываем книгу "Пикотехнология белков"...

https://img-fotki.yandex.ru/get/892702/158289418.4b3/0_189564_19016db6_orig.png

Кушелев: Что мы видим на этой схеме? Поворот аминокислот вокруг оси tRNA на 120 градусов. Но оси симметрии белковых спиралей НЕ СОВПАДАЮТ с осью, вокруг которой поворачиваются аминокислоты! Этот факт не лежит на поверхности, но ... именно он превращает значения одних углов (0, 120, 240) в значения ДРУГИХ углов (альфа=97...100, пи=-86...88, бета). Если учесть это преобразование углов, то вместо неправильных 0, 120, 240 получатся правильные углы альфа-, бета-, пи-спиралей, которые не деформированы и не зафиксированы водородными связями. Если же учесть водородные связи, то альфа-угол будет изменен в альфа-спирали в одну сторону, а в 310-спирали в другую примерно на 10 градусов. Изменен он будет и в пи-спирали. Тоже на несколько градусов. Изменение коснётся не только композиционных, но и транспозиционных углов. Если это учесть, то геометрический алгоритм поможет получить более точную 3D модель. Учесть нужно и изменение в первую очередь транспозиционного угла в случае Met. Учет изменение третьего угла (угла Pro) даст дополнительную гибкость модели на остатках Pro. Это всё - чистая геометрия. Далее начнётся учет физико-химических взаимодействий. Но делать это нужно с учетом кольцевой формы электрона и соответственно кольцегранной формы аминокислотных остатков.

А теперь попробуем найти то место в рассуждениях, где вкралась эта фатальная ошибка.

Виктория Соколик: В монографии с картинками показаны оси вращения и точки отсчета углов, которые реализованы в моей программе. Я умышлено не шла по Вашему пути трех осей и углов для них, чтобы не повторять Ваших заблуждений. Читайте матчасть.

Кушелев:

http://nanoworld88.narod.ru/data/220_files/0_503e6_cb99c452_S.gif

Аминокислота поворачивается вокруг вертикальной оси (оси симметрии tRNA)

http://nanoworld88.narod.ru/data/220_files/0_503e9_fccb30bd_M.gif

Поворот на 120 градусов относительно оси симметрии tRNA формирует углы альфа-310-, бета-, пи-спиралей соответственно. Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/220.htm
Технология трансляции генетического кода в структуру белка: http://nanoworld88.narod.ru/data/227.htm

Виктория докладывала о кодировании углов поворота аминокислот:

http://nanoworld88.narod.ru/data/231_files/0_552e3_563af408_XL.gif

http://nanoworld88.narod.ru/data/231_files/0_552e5_2767a0db_XL.gif

Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/231.htm


Казалось бы, что Виктория пишет всё правильно:

https://img-fotki.yandex.ru/get/897385/158289418.4b3/0_189568_9c471778_orig.png

На уровне логики всё верно, если не делать тонких отличий 310-спирали от альфа-спирали.

https://img-fotki.yandex.ru/get/921322/158289418.4b3/0_189569_a2a0aecf_orig.png

А здесь и на геометрическом уровне всё правильно! Карты Рамачандрана... Это карты углов поворота следующего аминокислотного остатка относительно предыдущего. Вокруг этой самой оси:

http://nanoworld88.narod.ru/data/220_files/0_503e6_cb99c452_S.gif

Казалось бы, что Виктория всё понимает, правильно докладывает, показывает правильные картинки, называет правильные карты Рамачандрана...

https://img-fotki.yandex.ru/get/877700/158289418.4b3/0_18956a_8fdf8fd4_XL.jpg

И тут, вдруг, бац! И после правильных картинок в верхнем ряду идёт ...
нижний ряд, где показана другая ось, т.е. не ось вращения tRNA, не ось вращение аминокислоты относительно соседней, а ось белковой спирали. А углы ... антифолдировались! Как же я не заметил раньше? Просто не мог даже представить ошибку такого уровня...

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188da3_ec3e9786_orig.jpg

Это всё равно, что рулить в другой плоскости smile

Смотрим ещё раз внимательно:

https://img-fotki.yandex.ru/get/878590/158289418.4b3/0_18956b_688c2dbb_XL.jpg

Здесь Виктория показывает вращение вокруг оси симметрии tRNA, т.е. правильно.

https://img-fotki.yandex.ru/get/921322/158289418.4b3/0_18956c_d07adb70_XL.jpg

А о чём идёт речь на этом слайде? Что это за мистический фолдинг, который превращает угол 0 градусов в угол альфа-спирали, угол 120 градусов в угол бета-спирали, а угол 240 градусов в угол пи-спирали?
А здесь Виктория поменяла ось симметрии tRNA на ось симметрии белковой спирали. При этом смена системы координатных осей автоматически приводит к изменению углов, т.е. это преобразования координат при переходе в другую систему отсчета, а вовсе не фолдинг!

403

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Kushelev пишет:
Татьяна Рясина пишет:

CASP - это рекламная акция для услуг РСА?  Организаторы хотят найти лояльных субподрядчиков на структуры?  Для распила заказов?

CASP был задуман, как конкурс, стимулирующий прогресс в определении структур белковых молекул. К сожалению, как в большинстве подобных конкурсов, на первый план вышли политические факторы. Фундаментальная наука, как обычно, оказалась "за бортом".

На конкурсе сначала собирали данные от всех участников, а в последний день перед подведением итогов информация о некоторых участников исчезала "по техническим причинам", т.е. они как бы вовсе не принимали участия в конкурсе. Так было в CASP3 в 1998-ом году: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … cafasp.htm

Эту официальную страницу я скопировал за пару дней до подведения итогов. Там видно 33 участника и все их данные.

В день подведения итогов участников оказалось только 28. Остальные "бесследно исчезли".

Понятно, что в таком "честном" конкурсе я не захотел больше участвовать. Однако Виктория Соколик уговорила меня поучаствовать в CASP10: http://nanoworld88.narod.ru/data/279.htm

Далее можно проследить по оглавлению архива рассылки: http://nanoworld88.narod.ru/data/index.htm
Начиная с 279 выпуска и до 418-го (это уже CASP11): http://nanoworld88.narod.ru/data/418.htm

В CASP10 организаторы достигли апогея "честности", засекретив списки участников. После рассекречивания оказалось, что участников около 50, а я там числился под номером типа 468. Это значит, что организаторы CASP преувеличивали число участников на порядок.

Мы с Викторией участвовали в CASP11 как два независимых участника. Виктория использовала другую таблицу композиционного генетического кода и другие формы аминокислот, т.е. максимально приближенные к официальному учебнику биологии. Поэтому её график оказался ближе к среднему, т.е. к самому "хорошему" :)

Но организаторы CASP11 придумали новую уловку, как отсечь "лишних" участников. Они ввели фильтры, через которые могли пройти только модели, отвечающие официальным критериям правильности. Понятно, что по критерию "Всё, что тяжелее воздуха летать не может" самолёты не пройдут. Останутся одни воздушные шары. С тех пор я в CASP не участвую, т.к. это стало физически невозможно. Пикотехнологические модели не проходят фильтры CASP, а устаревшие, но "хорошие" модели проходят. CASP замкнули на старые нано-технологии. По этому поводу я сделал карикатуру:

http://nanoworld88.narod.ru/data/297_files/0_bd6e7_80586d01_orig.jpg
Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/297.htm

"Модели без эпициклов Птолемея на конкурс геоцентрических систем не принимаются" ;)




Tatyana Ryasina
Hi-tech Kushelev Group

Dear Sergey!

We count on the research interest of many scientists. That's why we created our program as a simulator of the ribosome's work. We also hope that knowledge of the exact spatial structures of proteins will be useful to researchers in specialized and related fields. And our main idea is that the spatial structure of the protein is encoded in the nucleotide sequence, and we know the exact structural patterns for the assembly of protein molecules - we justify in our publications.

Publications and reviews

1. MONOGRAPH Victoria Sokolik, Alexander Kushelev «Geometry of Living Nanoworld. Picotekhnology of Proteins»
LAP LAMBERT Academic Publishing (2016-08-04 )
https://www.morebooks.de/store/ru/book/ … 59-92862-8
Fragments of the book https://picotechnology-of-proteines.net … ge/1197850
Order an electronic copy of a book - kushelev20120@yandex.ru Alexander Kushelev

2. Google Scolar
Author: "VV Sokolik"
https://scholar.google.com/scholar?q=au … as_sdt=0,5

3. Reviews
Sokolik VV, Kushelev AY Geometry live nanoworld. Pikotechnology proteins / VV Sokolik, AY Kushelev. - Kharkov: Publishing, 2015. – 255 p. ISBN 978-3-659-92862-8
The monograph is devoted to the 3D-structure of molecules and polymers in living systems. The analysis of the modern understanding of the fundamental concepts of the physical volume of the atom, chemical bonding, and the genetic code is presented. Based on statistical analysis of the experimental data on the protein structure is justified coding secondary structure and structural polypeptide template of protein in the genome. Propose additions table of the genetic code of proteins and peptides, which formed the basis of the geometric algorithm software decoding structural template protein, are Molecular Constructor and Picotex. The hypothesis of recoding information to third nucleotide codon in the corresponding peptide bond rotamer directly 3D-structure isoacceptors tRNA is formulated. Mathematical analysis of contingency angles φ and ψ (Ramachandran map) revealed their frequency changes as possible to substantiate the mechanism of post-translational protein folding. The book is intended for professionals involved in research in the field of molecular biology, bioinformatics, biochemistry and biophysics. Table: 36. Ill: 117. Refs: 227 titles.

Read more http://nanoworld.org.ru/topic/1150/



With regard to CASP, it was conceived as a competition that stimulates progress in determining the structures of protein molecules . We tried this system in our experience.
As we know, there are at least three levels in the game 1) chips 2) players 3) hosts of the game
Alexander Kushelev
Victoria and I participated in CASP11 as two independent participants. Victoria used another table of the composite genetic code and other forms of amino acids, i.e. as close to the official textbook of biology. Therefore, her schedule was closer to the average, i.e. to the most "good".
The middle part is a typical systematic error of the SAR data interpreters.
To realize the accuracy of X-ray analysis it is sufficient to know that it can not distinguish even the pi-helix from the alpha-helix. Therefore, talking about angstremnoy accuracy - it's just a conversation.
But the organizers of CASP11 came up with a new trick, how to cut off the "extra" participants. They introduced filters through which only models meeting the official criteria for correctness could pass. It is clear that according to the criterion "Everything that is heavier than air can not fly" the aircraft will not pass. Only balloons remain. Since then I do not participate in the CASP, t. it became physically impossible. Picotech models do not pass the CASP filters, and outdated, but "good" models pass. CASP closed on the old nano-technology.
"Models without Ptolemy's epicycles are not accepted for the contest of heliocentric systems"
Read more http://nanoworld.org.ru/post/104217/#p104217
Regards,
Tatyana





Уважаемый Сергей!

Мы рассчитываем на исследовательский интерес многих учёных.
Поэтому мы создали наши программы как симулятор работы рибосомы.
Мы также надеемся что знание точных пространственных структур белков будет полезно исследователям в профильных и смежных областях.
А нашу главную идею - что пространственная структура белка закодирована в его нуклеотидной последовательности и мы знаем точные структурные шаблоны для сборки белковых молекул - мы обосновываем в наших публикациях.


(Публикации и рецензии)


Что касается CASP, он задумывался как конкурс для стимулирования прогресса в определении структур белков. Мы опробовали эту систему на своём опыте.

Как мы знаем, есть как минимум три уровня игры 1) Фишки 2)Игроки 3)Хозяева игры

(перевод довыложу чуть позже)


Ответ Виктории тоже выложила.

404

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Татьяна Рясина пишет:

точные структурные шаблоны

Кушелев: А здесь лучше писать не "шаблоны", а "вторичные структуры", т.е. композиционный генетический код позволяет с достоверностью 100% определить вторичную структуру.

"Шаблон" у Виктории Соколик получился в результате ошибки, когда она приняла изменение угла при переходе в другую систему координат за физический процесс (фолдинг).

Виктория поменяла ось симметрии tRNA на ось симметрии белковой спирали. При этом смена системы координатных осей автоматически приводит к изменению углов, т.е. это преобразования координат при переходе в другую систему отсчета, а вовсе не фолдинг!

405

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Продолжение перевода

Александр Кушелев

Виктория и я участвовали в CASP11 как два независимых участника. Виктория использовала другую таблицу композиционного генетического кода и другие формы аминокислот, которые ближе к официальной науке.  Поэтому её график ближе к средней величине, т.е. он более "хороший".

Средняя часть графика - это типовая систематическая ошибка интерпретаторов данных РСА.

Чтобы осознать точность рентгеноструктурного анализа достаточно знать, что он не может отличить даже пи-спираль от альфа-спирали. Поэтому разговор об ангстремной точности - это просто разговор.

Но организаторы CASP11 придумали новую уловку, как отсечь "лишних" участников. Они ввели фильтры, через которые могли пройти только модели, отвечающие официальным критериям правильности. Понятно, что по критерию "Всё, что тяжелее воздуха летать не может" самолёты не пройдут. Останутся одни воздушные шары. С тех пор я в CASP не участвую, т.к. это стало физически невозможно. Пикотехнологические модели не проходят фильтры CASP, а устаревшие, но "хорошие" модели проходят. CASP замкнули на старые нано-технологии.

"Модели без эпициклов Птолемея на конкурс гелиоцентрических систем не принимаются"

Подробнее -  http://nanoworld.org.ru/post/104217/#p104217

С уважением,
Татьяна.

406

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Kushelev пишет:
Татьяна Рясина пишет:

точные структурные шаблоны

Кушелев: А здесь лучше писать не "шаблоны", а "вторичные структуры", т.е. композиционный генетический код позволяет с достоверностью 100% определить вторичную структуру.

"Шаблон" у Виктории Соколик получился в результате ошибки, когда она приняла изменение угла при переходе в другую систему координат за физический процесс (фолдинг).

Виктория поменяла ось симметрии tRNA на ось симметрии белковой спирали. При этом смена системы координатных осей автоматически приводит к изменению углов, т.е. это преобразования координат при переходе в другую систему отсчета, а вовсе не фолдинг!



Принято.

407

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Kushelev пишет:

Формы, механизмы, энергия наномира. Сообщение 98 402

Пикотехнология белков, ДНК, РНК - 3

Фолдинг есть, но на уровне третичной структуры белка.

Подробнее: https://subscribe.ru/archive/science.ne … 0723.html/

На уровне вторичной структуры его нет.

Материал с форума лаборатории Наномир:

aest: Если я не ошибаюсь, альфа спираль у Виктории получается в результате фолдинга.
Кушелев: Совершенно верно! Рибосома по композиционному коду строит сначала 310-спираль (по Виктории):

http://img-fotki.yandex.ru/get/6307/126580004.52/0_bcc30_b4791ec4_S.gifhttp://img-fotki.yandex.ru/get/6210/126580004.53/0_bcc31_366c6e2c_S.gif
310-спираль . альфа-спираль


после этого мистический фолдинг (будем называть вещи своими именами) разрушает все водородные связи n ... (n+3), меняет все углы между аминокислотными остатками с 120 градусов (3 АО на виток) до 100 градусов (3.6 АО на виток), после чего создает все водородные связи заново. "Травматическая косметика" в двух словах smile

Виктория Соколик: Фолдинг экспериментально показан, описаны белки-шапероны, принимающие в нем участие, Вам стоит только усвоить эту информацию и перестать быть таким категоричным: или кодирование, иди фолдинг. Учитесь у природы: в клетках И кодирование 3D-структуры, И её последующий фолдинг.

Кушелев: Тут нужно уточнить, на каком уровне структуры существует фолдинг? Я утверждаю, что вторичная структура однозначно закодирована. Если код n(GGG), то из канала рибосомы выходит 310-спираль, которую никакой мистический фолдинг не переделает ни в альфа-спираль, ни в пи-спираль. Конечно, если сильно растянуть альфа-спираль, то она сначала перейдёт в бета-спираль с разрывом водородных связей, а после дальнейшего растяжения разорвутся и ковалентные связи. Но при снятии напряжения бета-спираль обратно в альфа-спираль не превращается. Другое дело - участки альфа-спирали, между которыми находится Pro. Они действительно могут работать как сустав:

https://img-fotki.yandex.ru/get/39073/158289418.4b0/0_188d68_2a2cc483_orig.jpg

Виктория Соколик: Углы композиции между аминокислотными остатками задаются внутри рибосомы, а вот водородные связи, дополнительно фиксирующие их взаимное расположение уже на выходе из неё.

Кушелев: С чего бы это? Если аминокислота соединена с предыдущей, водородная связь образуется за миллисекунду:

https://img-fotki.yandex.ru/get/5306/158289418.4b0/0_188d69_68f6c850_XL.jpg

Подробнее о протонной релаксации водородных связей: http://crm-en.ics.org.ru/uploads/kim3/crm09307.pdf

http://www.examen.ru/add/manual/school- … nformaczii

Цитата: Скорость сборки одной молекулы белка, состоящего из 200-300 аминокислот, составляет 1-2 мин.
Конец цитаты.

Кушелев: Это значит, что очередная аминокислота устанавливается рибосомой примерно за 0.2 ... 0.6 сек. Пока будет присоединена следующая аминокислота, водородная связь 200 раз успеет образоваться.

Виктория Соколик: В рибосоме водородные связи не образуются, только на выходе из неё за те же миллисекунды.

Кушелев: С чего Вы это взяли? В канале рибосомы умещаются даже все радикалы альфа-спирали. Это значит, что там та же среда, что и за пределами рибосомы. Те же молекулы воды, протоны, образующие водородные связи. Как только присоединена очередная аминокислота (0.2 ... 0.6 сек), так уже через миллисекунду образуется водородная связь, т.е. до установки следующей аминокислоты. Другого варианта нет.

Виктория Соколик: Вы уже заложили в свою таблицу композиционного кода и углы для альфа-спирали. Вам проще отстаивать эту ОШИБКУ

Кушелев: Зачем отстаивать? Эксперимент показывает, что для замыкания дисульфидных мостиков "скрипач (фолдинг) не нужен" :)

https://img-fotki.yandex.ru/get/5301/158289418.4b0/0_188d6a_73bef247_XL.jpg

Цикл, собранный по геометрическому алгоритму замыкается и без него:

http://nanoworld88.narod.ru/data/025_files/1.gif

Виктория Соколик: статистический анализ приведенный в монографии "Пикотехнология белков", на основе которого сделана моя таблица композиционного кода, не показал специфику кодирования альфа- и 3/10 спиралей РАЗНЫМИ кодонами. Вашей статистики на этот счет НЕТ, поэтому такое утверждение ГОЛОСЛОВНО и ненаучно его отстаивать.

Кушелев: Если анализ не показал, то это не означает, что повторный анализ не покажет ;)

Мы с Вами знаем, что специалисты по рентгеноструктурному анализу редко отличают 310-спираль от альфа-спирали. Более того, за многие десятилетия существования РСА протяженные участки пи-спиралей вообще оказались незамеченными...

А они есть!

https://img-fotki.yandex.ru/get/872977/158289418.4b0/0_188a4f_2dc82619_orig.png
Так что в следующей книге "Пикотехнология белков-2" у Вас есть возможность продемонстрировать и 6 фрагментов лизоцимов, замкнутых через дисульфидные мостики без фолдинга, и сверхдлинные фундаментальные и программные спирали белковых молекул, структура которых определена по таблице композиционного кода, где Ваши данные для альфа- и пи-спиралей полностью совпадают с моими. Вы ещё хотели показать экспериментальные данные, с которыми совпадают Ваши альфа- и пи-спирали длиной более 63 витков:

https://img-fotki.yandex.ru/get/892397/158289418.4a9/0_186f36_d8ccd8b5_XL.png

А если этих экспериментальных данных еще нет, то что мешает их получить? В институте белка мне сообщили, что определить структуру с помощью РСА могут в Курчатовском институте. Давайте вместе предложим им определить две структуры полилизина, закодированные триплетами n(AAG) и n(AAA).

aest: лизоцим не является жесткой фигурой, подобной треугольнику, там вполне возможно согласованно поизменять углы без разрыва дисульфидного мостика, подобно тому, как это можно сделать в параллелограмме
Кушелев: Только он замкнулся через дисульфидный мостик без изменения углов. А это значит, что фолдинга нет на уровне вторичной структуры. Кстати, Вы можете "поизменять углы" и выложить на форум результат своего колдовства. Ваши "просто слова" против модельного эксперимента ровным счётом ничего не значат :)

http://nanoworld88.narod.ru/data/025_files/1.gif

Сначала измените согласованно углы, но не в параллелограмме, а в модели фрагмента лизоцима, а мы посмотрим, замкнётся ли он после этого...

Виктория Соколик: Вы строите свою таблицу кодирования разновидностей спиралей опираясь на свои фантазии и отмахиваясь от результатов статистики.
Кушелев: Вообще-то я сразу показал, как я строил свою таблицу композиционного генетического кода: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 920204.htm

Я воспользовался данными РСА для наиболее изученных белков. При этом на пластмассовых моделях я получил параметры альфа-спирали, 310-спирали, пи-спирали и бета-спирали. Модельные эксперименты показали, что составленная таблица композиционного кода работает без ошибок. Позднее, когда сборка моделей белка была автоматизирована, обнаружился цикл лизоцима, замкнувшийся через дисульфидный мостик без фолдинга, т.е. строго по таблице композиционного кода. Ещё позднее я нашел ещё 5 фрагментов разных лизоцимов, замнувшихся без фолдинга. Более того, в процессе этого исследования я обнаружил замыкание дисульфидных мостиков не только между цистеинами, но и между цистеином и метионином, что явилось научным открытием, согласитесь. Вам известно, что дисульфидные мостики могут образовываться между цистеином и метионином?

http://nanoworld88.narod.ru/data/586_files/0_1706ab.png

Здесь программа от Prosolver показывает отсутствие вторичной структуры по композиционному коду пи-спирали, но мы уже выяснили, что таблицы композиционного кода по части пи-спирали совпадают, поэтому в действительности эти циклы лизоцима обязаны замкнуться и по алгоритму Виктории Соколик smile Кстати, эти модели совпадают и с экспериментальными данными, если не считать дисульфидных мостиков между цистеином и метионином. Но тут уж дело времени. Должны появиться экспериментальные данные и по дисульфидным мостикам между метионином и цистеином. Рано или поздно экспериментаторы должны обнаружить эти мостики...

http://nanoworld88.narod.ru/data/586_files/0_1706ae.png

Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/586.htm

Kushelev: Aest, меняйте согласованно углы. Но не забывайте, что эти углы не лежат в одной плоскости wink

aest: Возьмите металлическую цепь о тысячи звеньях, замкните. Бросьте комком на землю. Сколько там углов между звеньями согласованно изменились не лежа при этом в одной плоскости? Цепь не разомкнулась. Мистика...

Кушелев: Жаль, что Вы не отличаете механизм белковой молекулы от механизма цепи. В молекуле белка вращение происходит вокруг некоторых осей:

http://img-fotki.yandex.ru/get/9217/158289418.af/0_ae268_6a1e1ddb_S.gifhttps://img-fotki.yandex.ru/get/39073/158289418.4b0/0_188d68_2a2cc483_S.jpg

В учебнике молекулярной биологии есть такой термин: "вращение затоможено". Это определяется как раз структурой электронной оболочки молекулы. Так же, как рука может гнуться в локте не по любому направлению. Сустав - это не шарнир wink

aest: Есть цепи, где звенья не болтаются как шарнир. Берите проверяйте, убеждайтесь (разубеждайтесь). Мне и так все очевидно.
Кушелев: Безусловно есть цепи, где звенья не болтаются, как шарнир. Но это не означает, что они согласованы именно так, как в молекуле белка. То, что для Вас очевидно, может быть банальной ошибкой по теме школьной геометрии smile

Я Вам и на примере спиралей белка показал, что фолдинг вторичной структуры - мистика. Спирали формируются рибосомой сразу по таблице композиционного кода. Их структура фиксируется водородными связями в 100 раз быстрее, чем добавляются новые аминокислотные остатки.

Мне даже удалось смоделировать процесс трансляции: http://nanoworld88.narod.ru/data/240.htm

http://nanoworld88.narod.ru/data/240_files/0_4f984_78556da6_L.png

http://nanoworld88.narod.ru/data/240_files/0_4f985_f662331c_orig.gif

Теперь мы знаем, как реализована таблица композиционного кода в механизме трансляции белка.

aest: изменение углов согласовано, чтобы не разрушить мостик

Кушелев: Сказать - одно, а сделать - другое. Или Вы словами строите? ;)

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188da3_ec3e9786_orig.jpg
"Я припарковалась правильно"

Виктория Соколик: Приведите пожалуйста значения коэффициентов корреляции и их достоверности в следующем сообщении с указанием объема анализируемой выборки.

Кушелев: Уважаемая Виктория! Вы же меня по этой научной статье нашли smile Ваш статистический анализ безусловно лучше. Я же не спорю. А то, что не выявлена корреляция между моделями альфа-спирали и 310-спирали, это проблема РСА, который даже пи-спираль от альфа-спирали отличить не может. Это видно на примере данных РСА от Черезова: http://nanoworld.org.ru/topic/1866/page/42/

https://img-fotki.yandex.ru/get/896349/158289418.4ac/0_187938_b0dc3657_XL.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/480022/158289418.4ac/0_187939_bf9f1843_XL.png

https://img-fotki.yandex.ru/get/879536/158289418.4ac/0_18793b_a02233d9_XL.png

Программа Пикотех показывает, что первый белок состоит преимущественно из пи-спиралей, а второй - преимущественно из альфа-310-спиралей. Рентгеноструктурный анализ высокого разрешения не может отличить пи-спираль от альфа-310-спирали. На схемах Черезова оба белка альфа-спиральные.

Теперь по поводу образования водородных связей в канале рибосомы...

Вы согласны, что в канале рибосомы присутствуют протоны? Если согласны, то что им мешает через миллисекунду после установки очередного аминокислотного остатка образовать водородную связь? Т.е. ещё до того, как тРНК отпустит аминокислотный остаток, который она держит 4-мя вандерваальсовыми связями:

http://nanoworld88.narod.ru/data/216_files/0_48cd7_9d30f602_S.gif
Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/216.htm

http://nanoworld88.narod.ru/data/216_files/bio.gif

http://nanoworld88.narod.ru/data/247_files/0_51263_ece58a32_orig.gif

Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/247.htm

aest: Кто ошибку замечает, но не предлагает заменить треугольник на многоугольник с бОльшим количеством углов (как в реальном белке), тому научная истина не интересна

А Вы предложили. Только не подумали о том, что параллелограмм не соответствует 3D структуре белка. Сейчас включим ещё один уровень нейронных сетей, и придём к тому, что изменение углов в 3D модели либо разомкнет дисульфидный мостик, либо сломает механизм белковой молекулы smile

Вы поняли, про какой угол мы с Викторией дискутируем?

Он отсчитывается вокруг этой вертикальной оси:

http://nanoworld88.narod.ru/data/247_files/0_51263_ece58a32_orig.gif

И для каждой аминокислоты (в разных спиралях белка) эта ось (ось вращения tRNA) наклонена по-своему...

Для 310-спирали и альфа-спирали угол поворота tRNA отличается на 120-100=20 градусов. Среднее значение примем за начало отсчета, т.е. 0 градусов. Пи-спираль строится, если аминокислота повернута на 120 градусов от начала отсчета (от альфа-310), а бета-спираль строится, если аминокислота повернута на 240. Время установки аминокислот отличается. Для альфа-спирали оно минимально, для пи-спирали раза в два больше, а для бета-спирали еще раза в два больше. Поэтому сборка бета-спирали идет примерно в 4 раза медленнее, чем сборка альфа-спирали.

Кстати, угол поворота тРНК не совпадает с углом между остатками аминокислот в альфа-, 310-, пи-, бета-спиралях. Поэтому углы поворота tRNA отличаются на 120 градусов, а углы в белковых спиралях, т.е. уже вокруг оси симметрии белковых спиралей получаются ~120 для 310-спирали, ~100 для альфа-спирали, ~87 для пи-спирали и больше 180 для бета спирали.

Это - чистая геометрия, но ... не на плоскости ;)

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188da3_ec3e9786_orig.jpg

Почему у Виктории получились белковые спирали с углами 0, 120 и 240 градусов при отсчёте вокруг оси белковой спирали? А по той простой причине, что она использовала плоскую схему вместо пространственной модели:

http://img-fotki.yandex.ru/get/2708/158289418.195/0_fc3b9_fb8aea95_orig.jpg

А на плоской схеме тетраэдрический угол в 109 градусов и 28 минут не получится...

И что делать? Нарисовать угол 120 градусов, а потом "дофолдить" его до правильного угла альфа-спирали (100 градусов), пи-спирали (87 градусов) или бета-спирали, которая по плоскому чертежу получается вообще не спираль, т.к. там угол 0 градусов smile

Вы пробовали строить спираль с углом вокруг оси симметрии спирали в 0 градусов? Попробуйте. Виктория утверждает, что у неё получилось!

https://img-fotki.yandex.ru/get/5402/158289418.4b0/0_188f2b_dde04733_XL.png

Виктория умудрилась построить из кольцегранных моделей аминокислот такую структуру, чтобы совпала с учебником молекулярной биологии.
Но тут каждая следующая аминокислота повёрнута на 180 (не путать с нулём!) градусов. И это, кстати, ближе к реальности. Реальный угол между аминокислотными остатками в бета спирали больше 180 градусов, но меньше 270.

А если строить бета-спираль или "тяж", как его любят называть профессионалы, по плоской схеме от Виктории Соколик, то аминокислотные остатки не нужно поворачивать на 180 градусов. Ведь в таблице Виктории однозначно написано, 0 градусов, а никакие не 180. Это значит, что аминокислотные остатки в бета-"тяже" нужно размещать параллельно друг другу, т.е. путём параллельного переноса на шаг одного остатка.

"И это правильно", - утверждает Виктория. Или неправильно? smile

***

Kushelev: в белке оси, вокруг которых вращаются аминокислотные остатки не параллельны...
aest: Так параллелограмм просто показывает принцип.

Кушелев: Ну-ну. Принцип тетраэдричности на примере параллельности. Такие штуки до добра не доводят. У Виктории, например, по плоской схеме получились спирали с углами 0, 120 и -120 градусов. А таких спиралей в природе только одна 310-спираль. И то приближенно. На самом деле и 310-спираль имеет другой угол.

Открытый урок: http://открытыйурок.рф/%D1%81%D1%82%D0%B0%D1%82%D1%8C%D0%B8/418696/

Цитата:  310- и пи-спирали содержащие соответственно 3 и 4,4 аминокислотных остатка на 1 виток
Конец цитаты.

Кушелев: В инете для пи-спирали встречается два числа. 4.1 остатка на виток и 4.4. Какое из значений правильное?

число 3 для 310-спирали тоже нужно уточнить.  Но это можно сделать только на достаточно длинных 310-спиралях. А официально считается, что длинных 310-спиралей не бывает. Это совсем недавно мне удалось обнаружить 310-спираль длиной более 1000 витков. Учитывая, что спирали белков упругие, понятно, почему для альфа-спирали пишут значение 3.6 ... 3.7 аминокислотных остатка на виток. Хотя в последнее время уже упростили до 3.6. Понятно, что и для 310-спирали на самом деле есть некий интервал типа 2.95 ... 3.05 аминокислотных остатка на виток. Это же относится и к пи-спиралям, и к бета-спиралям.

Итак, углы 0, а точнее -10 для альфа-спирали и +10 для 310-спирали, 120 для пи-спирали и 240 для бета-спирали соответствуют совсем другим углам, если их отсчитывать вокруг оси симметрии белковых спиралей.

Для 310-спирали это получается примерно 120 градусов, для альфа-спирали примерно 100 градусов, где-то я встречал значения 97...100 градусов, для пи-спирали 87 градусов, что соответствует 4.1 ... 4.2 остатка на виток. Для бета-спирали официально считается 180 градусов, что тоже нужно уточнять... На самом деле после настройки углов 310-, альфа- и пи-спиралей угол бета-спирали "лежит на поверхности". В бета-спирали на виток получается где-то 1.5 АО, а угол относительно оси спирали 240 градусов соответственно.

Виктория Соколик: за правильными цитатами завуалированы умышленно НЕПРАВИЛЬНЫЕ трактовки Кушелева, которые он активно мне приписывает.

Кушелев: Ну так поправьте. Как Вы считате, вращение аминокислот на углы 0, 120, 240 градусов соответствует таким же углам между аминокислотными остатками в альфа-, 310-, пи-, бета-спиралях или другим?

http://nanoworld88.narod.ru/data/247_files/0_51263_ece58a32_orig.gif

http://img-fotki.yandex.ru/get/2708/158289418.195/0_fc3b9_fb8aea95_orig.jpg

Судя по этой плоской схеме Вы эти углы не отличаете друг от друга...


Кушелев: Фолдинг у Виктории, как я понял, это перевод углов из одной системы отсчета (ось тРНК) в другую систему отсчета (ось белковой спирали) smile

Но это кажущийся фолдинг, согласитесь. Вы поворачиваете аминокислоту вокруг одной оси, потом наклоняете эту ось и наблюдаете другой угол. Так же как с тетраэдром. Поверните тетраэдр вокруг вертикальной оси на 120 градусов, а потом наклоните, чтобы посмотреть вдоль ребра. И угол в 120 градусов "сфолдирует" в вашем сознании (но не в реальном мире) в угол 109 градусов 28 минут :)

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188f48_a4656260_orig.jpg
Подробнее: http://nanoworld.org.ru/topic/1866/page/44/

Увжаемая Виктория! А Вас не смутил угол 0 градусов? Или Вы его "смело заменили" на 180 градусов? smile

Кстати, эту ошибку легко исправить.

Достаточно организовать "фолдинг" таблицы композиционных углов от Виктории Соколик, чтобы получилась таблица композиционных углов от Александра Кушелева.

Сами структуры белков фолдировать не нужно. Достаточно фолдировать  таблицу углов smile

А я никак не мог понять, откуда Вы такие углы берете? Это можно назвать "антифолдинг" таблицы композиционных углов smile Осталось добавить "фолдинг" таблицы композиционных углов, "и всех делов" :)

http://www.nanoworld.org.ru/data/20040222/20040621/rm_08.jpg

Подробнее: http://www.nanoworld.org.ru/data/200402 … images.htm

Получается, что Вы не показывали Prosolver иллюстрации, где показано, вокруг каких осей вращаются модели аминокислотных остатков?

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2p.gif

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2l.gif

http://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2t.gifhttp://www.nanoworld.org.ru/data/01/data/texts.rus/20010502/acid2f.gif

Подробнее: http://www.nanoworld.org.ru/data/01/dat … 011202.htm

Есть же описание алгоритма от Евгения Неделько, которое находится в открытом доступе с 1998 года.

В программе Неделько выводились только координаты центров атомов, а углы были взяты у Рамачандрана. Это уже в более поздней версии Дениса Савина программа скрипт стала выводить не только координаты центров атомов, но и кольцегранные оболочки. Помню Вы там ещё ошибку нашли. Правда, программа правильно заработала после исправления второй ошибки. Оказалось, что Денис Савин перепутал в одном месте координату в уравнениях. Потом мы с Валентином поменяли зеркальные отражения аминокислотных остатков на правильные и промасштабировали модели по экспериментальным данным.

Кстати, в программе Дениса Савина вращение тоже реализовано не вокруг одной оси, как было бы естественно, а последовательно вокруг трёх декартовых осей. Это уже связано с вычислительной средой. При этом сначала оказалось, что все спирали строятся правильно, а изломы спиралей неправильно. Выяснилось, что правильные углы между спиралями разных типов получаются при правильном задании начала отсчета углов. Другими словами, нужно поставить аминокислоту в правильную позицию, правильно сориентировать по всем трем осям, после чего получаются корректные модели белков. Но это только геометрический уровень. Нужно ещё учесть транспозиционные углы, которые отличаются в разных спиралях и зафиксированы водородными связями. Met и Pro - отдельная "песня".

Подробности: http://nanoworld.org.ru/topic/1866/page/45/

Виктория Соколик: В монографии с картинками показаны оси вращения и точки отсчета углов, которые реализованы в моей программе. Я умышлено не шла по Вашему пути трех осей и углов для них, чтобы не повторять Ваших заблуждений. Читайте матчасть. Кстати Prosolver здесь совсем не причем, а программу Молекулярный конструктор написал Сергей Мельник по моему алгоритму.

Кушелев: поворот аминокислот в рибосоме и при вращении белковых спиралей происходит вокруг разных осей. Поэтому набору углов 0, 120, 240, которые отсчитываются вокруг оси вращения тРНК соответствуют углы 97..100, 119...121, ~87 и ~240 в альфа-, 310-, пи- и бета-спиралях.

Чтобы это понять, нужно посмотреть на тетраэдр сверху. Кажется, что между его гранями углы в 120 градусов. Но на самом деле в пространстве эти углы по 109 градусов 28 минут. Почему? А потому что они отмеряются не вокруг вертикальной оси, вдоль которой мы смотрим на тетраэдр сверху, а вокруг оси двухгранного угла, совпадающей с наклонным ребром тетраэдра.

Давайте посмотрим, куда Вы "умышленно не шли и куда пришли"...

https://img-fotki.yandex.ru/get/874316/158289418.4b3/0_189562_91000773_XL.png

Кушелев: В книге "Пикотехнология белков" Вы пишите бета-спираль, а не тяж. Это правильно? Я просто уточняю, т.к. Вы обычно меня поправляете по вопросу "бета-спираль".

Из книги "Пикотехнология белков": Случайное чередование R-, 0- и L-ротамеров пептидной связи в полипептидной цепи образует неструктурированный фрагмент белка или выпетливание между мотивами с вторичной структурой (рис. 3.17). Однако протяженные участки левой спирали не только экспериментально не выявлены, но и не коди руются в генах белков. Как правило, можно наблюдать 3-4-х аминокислотные единичные витки левой спирали, которые мы склоны отнести к структуре поворотов, экспериментально уверенно регистрируемых методами ЯМР и РС.

Кушелев: Тут интересно проверить утверждение "протяженные участки левой спирали не только экспериментально не выявлены, но и не кодируются в генах белков"

Дело в том, что по нашим таблицам композиционного кода эти спирали (левая и правая) имеют длину более 263 витков:

https://img-fotki.yandex.ru/get/872977/158289418.4b0/0_188a4f_2dc82619_orig.png

Подробнее: http://nanoworld.org.ru/topic/1859/

Как быть с длинными левыми спиралями, которые показывает Пикотех и Молекулярный конструктор?
Перечитываем книгу "Пикотехнология белков"...

https://img-fotki.yandex.ru/get/892702/158289418.4b3/0_189564_19016db6_orig.png

Кушелев: Что мы видим на этой схеме? Поворот аминокислот вокруг оси tRNA на 120 градусов. Но оси симметрии белковых спиралей НЕ СОВПАДАЮТ с осью, вокруг которой поворачиваются аминокислоты! Этот факт не лежит на поверхности, но ... именно он превращает значения одних углов (0, 120, 240) в значения ДРУГИХ углов (альфа=97...100, пи=-86...88, бета). Если учесть это преобразование углов, то вместо неправильных 0, 120, 240 получатся правильные углы альфа-, бета-, пи-спиралей, которые не деформированы и не зафиксированы водородными связями. Если же учесть водородные связи, то альфа-угол будет изменен в альфа-спирали в одну сторону, а в 310-спирали в другую примерно на 10 градусов. Изменен он будет и в пи-спирали. Тоже на несколько градусов. Изменение коснётся не только композиционных, но и транспозиционных углов. Если это учесть, то геометрический алгоритм поможет получить более точную 3D модель. Учесть нужно и изменение в первую очередь транспозиционного угла в случае Met. Учет изменение третьего угла (угла Pro) даст дополнительную гибкость модели на остатках Pro. Это всё - чистая геометрия. Далее начнётся учет физико-химических взаимодействий. Но делать это нужно с учетом кольцевой формы электрона и соответственно кольцегранной формы аминокислотных остатков.

А теперь попробуем найти то место в рассуждениях, где вкралась эта фатальная ошибка.

Виктория Соколик: В монографии с картинками показаны оси вращения и точки отсчета углов, которые реализованы в моей программе. Я умышлено не шла по Вашему пути трех осей и углов для них, чтобы не повторять Ваших заблуждений. Читайте матчасть.

Кушелев:

http://nanoworld88.narod.ru/data/220_files/0_503e6_cb99c452_S.gif

Аминокислота поворачивается вокруг вертикальной оси (оси симметрии tRNA)

http://nanoworld88.narod.ru/data/220_files/0_503e9_fccb30bd_M.gif

Поворот на 120 градусов относительно оси симметрии tRNA формирует углы альфа-310-, бета-, пи-спиралей соответственно. Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/220.htm
Технология трансляции генетического кода в структуру белка: http://nanoworld88.narod.ru/data/227.htm

Виктория докладывала о кодировании углов поворота аминокислот:

http://nanoworld88.narod.ru/data/231_files/0_552e3_563af408_XL.gif

http://nanoworld88.narod.ru/data/231_files/0_552e5_2767a0db_XL.gif

Подробнее: http://nanoworld88.narod.ru/data/231.htm


Казалось бы, что Виктория пишет всё правильно:

https://img-fotki.yandex.ru/get/897385/158289418.4b3/0_189568_9c471778_orig.png

На уровне логики всё верно, если не делать тонких отличий 310-спирали от альфа-спирали.

https://img-fotki.yandex.ru/get/921322/158289418.4b3/0_189569_a2a0aecf_orig.png

А здесь и на геометрическом уровне всё правильно! Карты Рамачандрана... Это карты углов поворота следующего аминокислотного остатка относительно предыдущего. Вокруг этой самой оси:

http://nanoworld88.narod.ru/data/220_files/0_503e6_cb99c452_S.gif

Казалось бы, что Виктория всё понимает, правильно докладывает, показывает правильные картинки, называет правильные карты Рамачандрана...

https://img-fotki.yandex.ru/get/877700/158289418.4b3/0_18956a_8fdf8fd4_XL.jpg

И тут, вдруг, бац! И после правильных картинок в верхнем ряду идёт ...
нижний ряд, где показана другая ось, т.е. не ось вращения tRNA, не ось вращение аминокислоты относительно соседней, а ось белковой спирали. А углы ... антифолдировались! Как же я не заметил раньше? Просто не мог даже представить ошибку такого уровня...

https://img-fotki.yandex.ru/get/5403/158289418.4b0/0_188da3_ec3e9786_orig.jpg

Это всё равно, что рулить в другой плоскости smile

Смотрим ещё раз внимательно:

https://img-fotki.yandex.ru/get/878590/158289418.4b3/0_18956b_688c2dbb_XL.jpg

Здесь Виктория показывает вращение вокруг оси симметрии tRNA, т.е. правильно.

https://img-fotki.yandex.ru/get/921322/158289418.4b3/0_18956c_d07adb70_XL.jpg

А о чём идёт речь на этом слайде? Что это за мистический фолдинг, который превращает угол 0 градусов в угол альфа-спирали, угол 120 градусов в угол бета-спирали, а угол 240 градусов в угол пи-спирали?
А здесь Виктория поменяла ось симметрии tRNA на ось симметрии белковой спирали. При этом смена системы координатных осей автоматически приводит к изменению углов, т.е. это преобразования координат при переходе в другую систему отсчета, а вовсе не фолдинг!




Класс.
Ещё одна тема возникла для поста по Пикотехнологии на ResearchGate.

408

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Kushelev пишет:
Татьяна Рясина пишет:

Мы хотели бы получить информацию о диэлектрических проницаемости вирусных капсидных белков и вирусной ДНК / РНК.

Кушелев: Напишите, что мы можем определить структуру белка точнее РСА, быстрее и бесплатно (пока) :)

Пусть присылают нуклеотидные кодирующие последовательности интересующих их белков.




А про диэлектрическую проницаемость Вы их проконсультируете (по их специфическим вопросам)?

409

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

Татьяна Рясина пишет:

А про диэлектрическую проницаемость Вы их проконсультируете (по их специфическим вопросам)?

Кушелев: Диэлектрическая проницаемость белков - это специфическая тема, с которой я не знаком.

410

Re: Формы, механизмы, энергия наномира - 98

[01.05.2018 22:39:37] Главный : 330 нанофарад оказался конденсатор
[01.05.2018 22:39:44] Главный : Как ты так считал то?
[01.05.2018 23:17:40] Кушелев Александр Юрьевич: Да, что-то добротность маловата. Порядка 10 smile
[01.05.2018 23:19:23] Кушелев Александр Юрьевич: Вероятно, не учтена выходная емкость генератора импульсов.
[01.05.2018 23:19:36] Кушелев Александр Юрьевич: А у него ещё и индуктивность есть wink
[01.05.2018 23:19:56] Кушелев Александр Юрьевич: Так зачем тебе этот резонатор?
[01.05.2018 23:20:17] Кушелев Александр Юрьевич: Ну сделал ты магнитное поле нужной величины. А дальше-то что?
[01.05.2018 23:20:28] Кушелев Александр Юрьевич: Зачем тебе это поле?
[4:31:45] Главный : Напиши каким образом повысить добротность
[4:32:23] Главный : Именно этой катушки, зачем мне это риторический вопрос
[6:46:04] Кушелев Александр Юрьевич: Добротность конкретной катушки постоянна, как постоянно её электрическое сопротивление. А если бы ты смог ответить, зачем тебе нужно магнитное поле этой катушки, то я мог бы тебе помочь это поле получить, причём вообще без катушек smile
[6:49:18] Кушелев Александр Юрьевич:

http://img-fotki.yandex.ru/get/3011/nanoworld2003.1/0_2224b_a3f3c36b_orig.jpg
[6:50:28] Кушелев Александр Юрьевич: Тут видно две спиральных катушки. Добротность резонатора, что справа, такая же, как у твоей, т.е. около 10, а добротность той, что слева около 3000, т.е. примерно в 300 раз выше.
[6:54:07] Кушелев Александр Юрьевич: Кстати, добротность колебательного контура определяется не только параметрами катушки, но и параметрами устройств, которые к ней подключены. Если внутреннее сопротивление внешнего генератора, которым ты возбуждаешь свой колебательный контур, мало, то он шунтирует резонатор, и нагруженная добротность может быть и в 10, и в 100, и в 1000 раз меньше собственной добротности. http://www.ngpedia.ru/id9590p1.html